Calycin: Forskelle mellem versioner
Drlectin (diskussion | bidrag) |
m Tilføjer {{Ukategoriseret}} |
||
Linje 23: | Linje 23: | ||
{{reflist}} |
{{reflist}} |
||
* [http://www.weizmann.ac.il/Biomolecular_Sciences/Bayer/research-activities/avidin-biotin-system The avidin-biotin system] |
* [http://www.weizmann.ac.il/Biomolecular_Sciences/Bayer/research-activities/avidin-biotin-system The avidin-biotin system] |
||
{{Ukategoriseret}} |
Versionen fra 3. aug. 2016, 02:01
Calycinerne (fra gr. kalyks, bæger, krater) er en strukturel superfamilie af proteiner, der har en fælles 3D struktur baseret på en beta-barrel, men den strukturelle lighed fremgår dog ikke direkte af de primære aminosyre-sekvenser. Den fælles struktur medfører sammenlignelige funktioner: Binding og transport af hydrofobe molekyler. På grundlag af funktion og lokalisering skelnes mellem tre distinkte grupper calyciner: Lipocaliner, FABPs (fatty acid-binding proteins, fedtsyre-bindende proteiner) og avidiner.
Lipocaliner
Lipocalinerne udgør en varieret og voksende familie af hovedsagelig små secernerede proteiner. De har en høj affinitet og selektivitet for hydrofobe molekyler og er generelt betragtet som extracellulære transport-proteiner, som f.eks. RBP (det retinol-bindende protein), der transporterer retinol (en form af vitamin A i blodet til mål-cellerne.
FABP
De fedtsyre-bindende proteiner (FABPs) er næste eksklusivt intracellulære proteiner, der binder hydrofobe molekyler, der indgår i lipid-metabolismen. Disse proteiner er f.eks. cRBP, det cellulære retinol-bindende protein, der transporterer retinol inde i cellen.
Avidiner
Avidiner som f.eks. streptavidin, et lille opløsligt protein fra bakterien Streptomyces avidinii, og dets homolog, æggehvide-proteinet avidin, er proteiner med en bemærkelsesværdig høj affinitet for vitaminet biotin såvel som andre hydrofobe ligander.
Den fælles struktur
Den fælles struktur er domineret af en beta-barrel med otte antiparallelle beta-kæder som kan binde og holde et hydrofobt molekyle. FABP består dog of en beta-barrel med to antiparallelle beta-kæder. Beta-kæderne benævnes ofte A-H.[1]
I modsætning til de membranbundne proteiner med en struktur baseret på beta-barrel, vender calycinerne de hydrofobe aminosyre-rester indad og de hydrofile aminosyre-rester udad.
Eksterne links og henvisninger
Kategori mangler Denne side hører til i en eller flere kategorier. Kategoriser venligst denne side ved at placere den sammen med lignende emner. Fjern skabelonen efter kategorisering. Bemærk, at kategorier påsat via skabeloner, samt meget generelle kategorier ikke bør betragtes som tilstrækkelige. |