„Pepsin“ – Versionsunterschied
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Zwei Aspartate ([[Asparaginsäure]]) befinden sich als funktionelle Aminosäuren im aktiven Zentrum. Durch diese wird die Spaltung von Eiweißen in hochmolekulare, wasserlösliche [[Pepton]]e [[Katalyse|katalysiert]]. Pepsin spaltet bevorzugt am N-Terminus von Phenylalanin, das häufigste Muster ist P/-/-/FL + -/R/L/-, das Katalyseverhalten ist also [[Aminosäuresequenz|sequenzspezifisch]].<ref>[http://merops.sanger.ac.uk/cgi-bin/pepsum?id=A01.001;type=P MEROPS-Eintrag]</ref>
Die höchste Aktivität hat Pepsin bei einem [[pH-Wert]] zwischen 1,5 und 3.
Die höchste Aktivität hat Pepsin bei einem [[pH-Wert]] zwischen 1,5 und 3. Oberhalb von [[PH-Wert|pH]] 6 wird das Enzym irreversibel inaktiviert. Temperaturen bis 60 °C können seine Funktion nicht beeinträchtigen, ebenso wenig höhere Konzentrationen von [[Harnstoff]] und [[Guanidin]]. In [[Gefriertrocknung|gefriergetrocknetem]] Zustand kann Pepsin bei 4 °C einige Monate gelagert werden.▼
Oberhalb von [[PH-Wert|pH]] von 4 nimmt die Funktion des Enzyms signifikant ab. Ab einem pH von 7 wird das Enzym irreversibel denaturiert.<ref>John Del Valle : ''Peptic Ulcer and Related Disorders'' in Dan L. Longo, Anthony S. Fauci, Dennis L. Kasper, Stephen L. Hauser, J. Larry Jameson, Joseph Localzo (Hrsg.) : ''Harrison's Principles of Internal Medicine.'' 18. Auflage, Band 2, New York, 2012, S. 2441</ref>
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== Verwendung ==
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