„Exokrine Pankreasinsuffizienz“ – Versionsunterschied

aus Wikipedia, der freien Enzyklopädie
Zur Navigation springen Zur Suche springen
[gesichtete Version][gesichtete Version]
Inhalt gelöscht Inhalt hinzugefügt
Diagnose: entf. Schlagwort
Behandlung: Pankreatin ist in Deutschland problemlos erhältlich und wird nach entsprechenden Standards produziert. Da ist bei den Behörden nichts umstritten.
Zeile 18: Zeile 18:
== Behandlung ==
== Behandlung ==
Zur Behandlung stehen für Menschen Verdauungsenzyme der Bauchspeicheldrüse als Medikamente mit dem Wirkstoff [[Pankreatin]] zur Einnahme mit den Mahlzeiten zur Verfügung. Darin sind die notwendigen Enzyme magensaftresistent überzogen verpackt, so dass sie erst im Dünndarm freigesetzt werden und zur Wirkung kommen. Im Weiteren sollte die Kost aus [[kohlenhydrat]]reichen kleinen Mahlzeiten (5–7 pro Tag) bestehen. Gegebenenfalls sollten die fettlöslichen Vitamine A, D, E, und K substituiert werden.<ref name="Herold" />
Zur Behandlung stehen für Menschen Verdauungsenzyme der Bauchspeicheldrüse als Medikamente mit dem Wirkstoff [[Pankreatin]] zur Einnahme mit den Mahlzeiten zur Verfügung. Darin sind die notwendigen Enzyme magensaftresistent überzogen verpackt, so dass sie erst im Dünndarm freigesetzt werden und zur Wirkung kommen. Im Weiteren sollte die Kost aus [[kohlenhydrat]]reichen kleinen Mahlzeiten (5–7 pro Tag) bestehen. Gegebenenfalls sollten die fettlöslichen Vitamine A, D, E, und K substituiert werden.<ref name="Herold" />
Die Behandlung mit Pankreatin ist jedoch umstritten, da der Wirkstoff aus Schlachtabfällen von Schweinen produziert wird. Dem Gewinnungsverfahren stehen Teile der islamischen Welt kritisch gegenüber, aber auch deutsche Zulassungsbehörden.


Als Alternative gibt es [[Amylase]], [[Protease]] und [[Lipase]], die aus pflanzlichen Quellen extrahiert werden. Grundlage stellen dabei die japanischen Reispilzkulturen ''[[Rhizopus oryzae]]'' und ''[[Aspergillus oryzae]]'' dar, aus deren [[Myzel]] hochgereinigte und hochwirksame Verdauungsenzyme gewonnen werden können. Ein magensaftresistenter Säureschutz ist bei den [[Rizoenzyme]] genannten Verdauungsenzymen aus Reispilzen nicht nötig, da diese von Natur aus säurestabil sind. Damit entfalten sie ihre Wirkung bereits im sauren Milieu des Magens.<ref>Ernst-Albert Meyer: [http://ptaforum.pharmazeutische-zeitung.de/index.php?id=517 ''Verdauungsbeschwerden: Pflanzliche Enzyme als Therapieoption''.] In: ''PTA-Forum'', Ausgabe 04/2008.</ref>
Aufgrund der Herstellung aus Schweinepankreas ist die Behandlung mit Pankreatin insbesondere in der islamischen Welt umstritten. Als Alternative gibt es [[Amylase]], [[Protease]] und [[Lipase]], die aus pflanzlichen Quellen extrahiert werden. Grundlage stellen dabei die japanischen Reispilzkulturen ''[[Rhizopus oryzae]]'' und ''[[Aspergillus oryzae]]'' dar, aus deren [[Myzel]] hochgereinigte und hochwirksame Verdauungsenzyme gewonnen werden können. Ein magensaftresistenter Säureschutz ist bei den [[Rizoenzyme]] genannten Verdauungsenzymen aus Reispilzen nicht nötig, da diese von Natur aus säurestabil sind. Damit entfalten sie ihre Wirkung bereits im sauren Milieu des Magens.<ref>Ernst-Albert Meyer: [http://ptaforum.pharmazeutische-zeitung.de/index.php?id=517 ''Verdauungsbeschwerden: Pflanzliche Enzyme als Therapieoption''.] In: ''PTA-Forum'', Ausgabe 04/2008.</ref>


An einem neuen Verfahren, das auf der Produktion von Verdauungsenzymen durch Einzeller basiert, forschen derzeit das [[Universitätsklinikum Münster]] und das [[Universitätsklinikum der Ruhr-Universität Bochum]] sowie das Biotechunternehmen [[CILIAN AG]].<ref>{{Internetquelle |autor=Markus Köller |url=http://www.nachrichten-ticker.com/wimperntierchen-statt-schlachtabfall |titel=Wimperntierchen statt Schlachtabfall |datum=2013-12-11 |sprache=de |archiv-url=https://web.archive.org/web/20141112171934/http://www.nachrichten-ticker.com/wimperntierchen-statt-schlachtabfall |archiv-datum=2014-11-12 |archiv-bot=2019-09-04 05:31:04 InternetArchiveBot |offline=1 |abruf=2013-12-12}}</ref><ref>{{Internetquelle |url=http://www.muensterschezeitung.de/staedte/muenster/Neue-Behandlungsmethoden-Muensteraner-entwickeln-Therapien-fuer-Bauchspeicheldruese;art993,2218055 |titel=Münsteraner entwickeln Therapien für Bauchspeicheldrüse |hrsg=Münstersche Zeitung |datum=2013-12-11 |sprache=de |archiv-bot=2018-04-09 06:18:30 InternetArchiveBot |offline=1 |abruf=2013-12-12}}</ref>
An einem neuen Verfahren, das auf der Produktion von Verdauungsenzymen durch Einzeller basiert, forschen derzeit das [[Universitätsklinikum Münster]] und das [[Universitätsklinikum der Ruhr-Universität Bochum]] sowie das Biotechunternehmen [[CILIAN AG]].<ref>{{Internetquelle |autor=Markus Köller |url=http://www.nachrichten-ticker.com/wimperntierchen-statt-schlachtabfall |titel=Wimperntierchen statt Schlachtabfall |datum=2013-12-11 |sprache=de |archiv-url=https://web.archive.org/web/20141112171934/http://www.nachrichten-ticker.com/wimperntierchen-statt-schlachtabfall |archiv-datum=2014-11-12 |archiv-bot=2019-09-04 05:31:04 InternetArchiveBot |offline=1 |abruf=2013-12-12}}</ref><ref>{{Internetquelle |url=http://www.muensterschezeitung.de/staedte/muenster/Neue-Behandlungsmethoden-Muensteraner-entwickeln-Therapien-fuer-Bauchspeicheldruese;art993,2218055 |titel=Münsteraner entwickeln Therapien für Bauchspeicheldrüse |hrsg=Münstersche Zeitung |datum=2013-12-11 |sprache=de |archiv-bot=2018-04-09 06:18:30 InternetArchiveBot |offline=1 |abruf=2013-12-12}}</ref>

Version vom 15. November 2021, 23:14 Uhr

Klassifikation nach ICD-10
K90.3 Pankreatogene Steatorrhoe
{{{02-BEZEICHNUNG}}}
{{{03-BEZEICHNUNG}}}
{{{04-BEZEICHNUNG}}}
{{{05-BEZEICHNUNG}}}
{{{06-BEZEICHNUNG}}}
{{{07-BEZEICHNUNG}}}
{{{08-BEZEICHNUNG}}}
{{{09-BEZEICHNUNG}}}
{{{10-BEZEICHNUNG}}}
{{{11-BEZEICHNUNG}}}
{{{12-BEZEICHNUNG}}}
{{{13-BEZEICHNUNG}}}
{{{14-BEZEICHNUNG}}}
{{{15-BEZEICHNUNG}}}
{{{16-BEZEICHNUNG}}}
{{{17-BEZEICHNUNG}}}
{{{18-BEZEICHNUNG}}}
{{{19-BEZEICHNUNG}}}
{{{20-BEZEICHNUNG}}}
Vorlage:Infobox ICD/Wartung {{{21BEZEICHNUNG}}}
ICD-10 online (WHO-Version 2019)

Als exokrine Pankreasinsuffizienz (kurz: EPI) oder Bauchspeicheldrüsenschwäche wird eine Erkrankung der Bauchspeicheldrüse bezeichnet, die mit einer ungenügenden Produktion von Verdauungsenzymen einhergeht. Die Folge ist eine ausgeprägte Verdauungsstörung mit Gewichtsverlust oder mangelnder Gewichtszunahme. Die Diagnose kann durch Bestimmung der Aktivität der Verdauungsenzyme im Stuhl gestellt werden. Zur Behandlung ist ein Ersatz mit der Nahrung möglich.

Pathogenese

Verschiedene Ursachen können zur Ausbildung der Erkrankung beitragen. Im Kindesalter sind zwei monogene Erkrankungen, die Mukoviszidose[1] und das Shwachman-Bodian-Diamond-Syndrom[2] die häufigsten Ursachen für eine exokrine Pankreasinsuffizienz. Bei Erwachsenen steigt die Wahrscheinlichkeit für die Entwicklung einer exokrinen Pankreasinsuffizienz nach einer akuten Entzündung der Bauchspeicheldrüse (Pankreatitis) mit der Schwere der Entzündung und dem Ausmaß an Gewebsuntergang (Nekrose) an.[3] Neben einer akuten oder chronischen Pankreatitis können Pankreaskopfresektion oder totale Pankreatektomie[4] sowie genetische oder idiopathische Erkrankungen, die zur Zerstörung der in der Bauchspeicheldrüse liegenden Azinuszellen führen, Ursache für eine EPI sein. Ferner ist eine exokrine Pankreasinsuffizienz bei Diabetikern häufig. Auf Basis der mit fäkalen Elastase-1 erhobenen Studiendaten liegt die Prävalenz bei etwa 51 % (Typ-1-) respektive 32 % (Typ-2-Diabetes).[5] Dadurch wird eine eingeschränkte Produktion der Enzyme bzw. Enzymvorläufer Trypsinogen, Chymotrypsinogen, Carboxypeptidase, α-Amylase und Pankreaslipase verursacht. Das Fehlen dieser Enzyme bedingt wiederum eine erhebliche Störung der Verdauung mit der Nahrung aufgenommener Nährstoffe (Maldigestion). Sekundär kommt es zu Veränderungen der Darmschleimhaut: Darmzotten atrophieren, es kommt zu lokalen Entzündungen und Veränderungen der Enzymaktivität innerhalb der Darmschleimhaut. Eine bakterielle Fehlbesiedlung (Dünndarmfehlbesiedlung) des Darmes kommt häufig erschwerend dazu.

Klinische Symptome

Von der Erkrankung Betroffene zeigen einen chronischen Gewichtsverlust beziehungsweise bei Kindern eine mangelhafte Gewichtszunahme („Gedeihstörung“) trotz erhöhter Nahrungsaufnahme. Der Stuhlgang ist häufig sehr hell, übelriechend und voluminös („Fettstuhl“, Steatorrhoe), teilweise tritt Durchfall auf. Selten kommt es bei verminderter Aufnahme von Vitamin K zu erhöhter Blutungsneigung.

Diagnose

Beim Menschen ist die zuverlässigste Methode zum Nachweis einer exokrinen Pankreasinsuffizienz der Sekretin-Pankreozymin-Test.[1] Dieser ist jedoch recht eingreifend, aufwändig und wird in der alltäglichen Diagnostik eher nicht angewandt. In der Regel wird die Konzentration des Bauchspeicheldrüseenzyms Elastase-1 im Stuhl gemessen, diese Methode ist derzeit als der nicht invasive „Goldstandard“ anerkannt. Eine andere Methode bietet die Messung von Chymotrypsin via Fluorescein-Dilaurat-Test im Stuhl.[6] Auch eine Bestimmung der Fettausscheidung im Stuhlgang über 24 Stunden zeigt eine gestörte Fettverdauung an. Wegen geringer Sensitivität sollte diese Untersuchung dreimal wiederholt werden. Der Pankreolauryltest ist aufgrund mangelnder Sensitivität und Spezifität nicht mehr üblich.

Behandlung

Zur Behandlung stehen für Menschen Verdauungsenzyme der Bauchspeicheldrüse als Medikamente mit dem Wirkstoff Pankreatin zur Einnahme mit den Mahlzeiten zur Verfügung. Darin sind die notwendigen Enzyme magensaftresistent überzogen verpackt, so dass sie erst im Dünndarm freigesetzt werden und zur Wirkung kommen. Im Weiteren sollte die Kost aus kohlenhydratreichen kleinen Mahlzeiten (5–7 pro Tag) bestehen. Gegebenenfalls sollten die fettlöslichen Vitamine A, D, E, und K substituiert werden.[6]

Aufgrund der Herstellung aus Schweinepankreas ist die Behandlung mit Pankreatin insbesondere in der islamischen Welt umstritten. Als Alternative gibt es Amylase, Protease und Lipase, die aus pflanzlichen Quellen extrahiert werden. Grundlage stellen dabei die japanischen Reispilzkulturen Rhizopus oryzae und Aspergillus oryzae dar, aus deren Myzel hochgereinigte und hochwirksame Verdauungsenzyme gewonnen werden können. Ein magensaftresistenter Säureschutz ist bei den Rizoenzyme genannten Verdauungsenzymen aus Reispilzen nicht nötig, da diese von Natur aus säurestabil sind. Damit entfalten sie ihre Wirkung bereits im sauren Milieu des Magens.[7]

An einem neuen Verfahren, das auf der Produktion von Verdauungsenzymen durch Einzeller basiert, forschen derzeit das Universitätsklinikum Münster und das Universitätsklinikum der Ruhr-Universität Bochum sowie das Biotechunternehmen CILIAN AG.[8][9]

Veterinärmedizin

Signalement und Symptome

Das Auftreten einer exokrinen Pankreasinsuffizienz ist für Hunde und Katzen beschrieben, tritt bei Hunden aber wesentlich häufiger auf als bei Katzen. Häufigste Grunderkrankung bei exokriner Pankreasinsuffizienz beim Hund ist die pankreatische Azinusatrophie (PAA), darüber hinaus kommen Pankreatitis und Tumoren (Neoplasien) als Ursache vor.

Unter den Hunderassen sind gehäuft der Deutsche Schäferhund und der Langhaarcollie betroffen; bei diesen Rassen ist sie durch PAA bedingt und stellt eine autosomal-rezessiv vererbte Erkrankung dar.[10] Beim Deutschen Schäferhund tritt die EPI meist im jungen Erwachsenenalter auf, bei anderen Hunderassen und bei Katzen sind meist mittelalte bis ältere Tiere betroffen.[11]

Die hauptsächlichen Symptome der EPI sind Gewichtsverlust bei erhöhtem Appetit und begleitet von fettreichem Durchfall (Steatorrhoe). Seltener kommt wässriger Durchfall, Erbrechen und Futterverweigerung vor, wobei letztere ein Hinweis auf weitere Erkrankungen sein kann.[11]

Diagnose

Der spezifischste Test zur Diagnose einer EPI ist diesen Tierarten der TLI-Test (Trypsin-like Immunoreactivity). Da hierbei die Abwehrreaktion des Körpers auf das gebildete Trypsin gemessen wird, sind die Werte beim Vorliegen der Erkrankung meist vermindert. Auch der zur Pankreatitisdiagnostik eingesetzte PLI-Test (Pancreatic Lipase Immunoreactivity) erscheint geeignet, ist dem TLI-Test bezüglich der Sensitivität jedoch unterlegen (eine Ausnahme hiervon bildet der seltene Sonderfall einer isolierten Defizienz der Aktivität der pankreatischen Lipase). Weiterhin verwendet wird die Bestimmung des Serum-Cobalamins, der Triglycerid-Provokationstest sowie quantitative Kotanalysen zur Bestimmung der Aktivität von Verdauungsenzymen. Diese drei Verfahren weisen jedoch eine geringere Sensitivität und Spezifität auf als der TLI-Test.

Therapie und Prognose

Bei Tieren besteht die Therapie wie beim Menschen auch im oralen Ersatz von Verdauungsenzymen mittels Pankreatin oder Rizoenzymen.[12] Daneben kann aber auch die Verfütterung von rohem Schweine- oder Rinderpankreas aus Schlachtabfällen eine wirksame Behandlung darstellen. Die Anpassung der Fütterung in Form einer hochverdaulichen Diät kann die medikamentöse Behandlung entscheidend unterstützen und helfen, die Enzymdosis zu reduzieren.[13]

Einzelnachweise

  1. a b J. Walkowiak et al.: Fecal Elastase-1 Is Superior to Fecal Chymotrypsin in the Assessment of Pancreatic Involvement in Cystic Fibrosis In: Pediatrics 2002; 110:e7 PMID 12093988 Volltext online (englisch)
  2. G. W. Hall, P. Dale, J. A. Dodge. Shwachman-Diamond syndrome: UK perspective. In: Arch Dis Child. 2006 Jun;91(6), S. 521–524. PMID 16714727
  3. B. Boreham, B. J. Ammori: A prospective evaluation of pancreatic exocrine function in patients with acute pancreatitis: correlation with extent of necrosis and pancreatic endocrine insufficiency. In: Pacreatology 2002; 3: S. 303–308, PMID 12890992
  4. Birgit Kaufmann, Jutta Girke: Paradigmenwechsel in der Diätetik: Ernährung und Enzymsubstitution bei Pankreasinsuffizienz. (PDF; 1,2 MB) In: Diät & Information, Ausgabe 5/2012, S. 14–24.
  5. Philip D. Hardt, Michael Erbach, Oliver Schnell: Hat er eine exokrine Pankreasinsuffizienz? Gewichtsverlust und Fettstühle bei einem Diabetiker. In: MMW - Fortschritte der Medizin, Ausgabe 9/2012.
  6. a b Gerd Herold: Innere Medizin. Köln 2007, S. 448, 454.
  7. Ernst-Albert Meyer: Verdauungsbeschwerden: Pflanzliche Enzyme als Therapieoption. In: PTA-Forum, Ausgabe 04/2008.
  8. Markus Köller: Wimperntierchen statt Schlachtabfall. 11. Dezember 2013, archiviert vom Original (nicht mehr online verfügbar) am 12. November 2014; abgerufen am 12. Dezember 2013.  Info: Der Archivlink wurde automatisch eingesetzt und noch nicht geprüft. Bitte prüfe Original- und Archivlink gemäß Anleitung und entferne dann diesen Hinweis.@1@2Vorlage:Webachiv/IABot/www.nachrichten-ticker.com
  9. Münsteraner entwickeln Therapien für Bauchspeicheldrüse. Münstersche Zeitung, 11. Dezember 2013, ehemals im Original (nicht mehr online verfügbar); abgerufen am 12. Dezember 2013.@1@2Vorlage:Toter Link/www.muensterschezeitung.de (Seite nicht mehr abrufbar. Suche in Webarchiven)  Info: Der Link wurde automatisch als defekt markiert. Bitte prüfe den Link gemäß Anleitung und entferne dann diesen Hinweis.
  10. M. E. Wiberg: Pancreatic acinar atrophy in German shepherd dogs and rough-coated collies. Etiopathogenesis, diagnosis and treatment. A review. In: The Veterinary quarterly. Band 26, Nummer 2, Juni 2004, S. 61–75, ISSN 0165-2176. doi:10.1080/01652176.2004.9695169. PMID 15230051. (Review).
  11. a b Exocrine Pancreatic Insufficiency (Memento des Originals vom 22. März 2003 im Internet Archive)  Info: Der Archivlink wurde automatisch eingesetzt und noch nicht geprüft. Bitte prüfe Original- und Archivlink gemäß Anleitung und entferne dann diesen Hinweis.@1@2Vorlage:Webachiv/IABot/www.merckvetmanual.com im Merck Veterinary Manual
  12. Griffin et al.: Acid resistant lipase as replacement therapy in chronic pancreatic exocrine insufficiency: a study in dogs. In: Gut,1989; 30: S. 1012–1015 (doi:10.1136/gut.30.7.1012)
  13. Vincent C. Biourge, Jacques Fontaine: Exocrine Pancreatic Insufficiency and Adverse Reaction to Food in Dogs: A Positive Response to a High-Fat, Soy Isolate Hydrolysate–Based. In: Journal of Nutrition, 2004, 134, Suppl., S. 2166S-2168S. PMID 15284428