Diferencia entre revisiones de «Glutatión disulfuro»
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El '''glutatión disulfuro''' ('''GSSG''') o disulfuro de glutatión es un [[disulfuro]] derivado de la unión de dos moléculas de [[glutatión]].<ref name="MeisterB">{{cita publicación |autor=Meister A, Anderson M |título=Glutathione |url=https://archive.org/details/sim_annual-review-of-biochemistry_1983_52_annual/page/711 |publicación=Annu Rev Biochem |volumen=52 |páginas=711–60 |año=1983 |pmid=6137189 |doi=10.1146/annurev.bi.52.070183.003431}}</ref><ref>PubChem compound [http://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/summary/summary.cgi?cid=11215652]</ref> |
El '''glutatión disulfuro''' ('''GSSG''') o disulfuro de glutatión es un [[disulfuro]] derivado de la unión de dos moléculas de [[glutatión]].<ref name="MeisterB">{{cita publicación |autor=Meister A, Anderson M |título=Glutathione |url=https://archive.org/details/sim_annual-review-of-biochemistry_1983_52_annual/page/711 |publicación=Annu Rev Biochem |volumen=52 |páginas=711–60 |año=1983 |pmid=6137189 |doi=10.1146/annurev.bi.52.070183.003431}}</ref><ref>PubChem compound [http://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/summary/summary.cgi?cid=11215652]</ref> |
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En las células vivas el glutatión disulfuro se reduce a dos moléculas de glutatión con equivalentes de reducción provenientes de la [[coenzima]] [[NADPH]]. Esta reacción se encuentra catalizada por la [[enzima]] [[glutatión reductasa]].<ref>{{cita publicación |autor=Deneke SM, Fanburg BL |título=Regulation of cellular glutathione |publicación=Am. J. Physiol. |volumen=257 |número=4 Pt 1 |páginas=L163–73 |fecha = octubre de 1989 |pmid=2572174}}</ref> Enzimas antioxidantes como la [[glutatión peroxidasa]] y las [[peroxirredoxina]]s generan glutatión disulfuro durante la reducción de peróxidos, ya sea en forma de [[peróxido de hidrógeno]] ({{fquim|H|2|O|2}}) o como [[peróxido orgánico|peróxidos orgánicos]] (ROOH):<ref>{{cita publicación |autor=Meister A |título=Glutathione metabolism and its selective modification |url=http://www.jbc.org/cgi/reprint/263/33/17205.pdf |publicación=J Biol Chem |volumen=263 |número=33 |páginas=17205–8 |año=1988 |pmid=3053703 |formato=PDF |doi= |fechaacceso=4 de marzo de 2015 |fechaarchivo=14 de abril de 2008 |urlarchivo=https://web.archive.org/web/20080414152823/http://www.jbc.org/cgi/reprint/263/33/17205.pdf |deadurl=yes }}</ref> |
En las células vivas el glutatión disulfuro se reduce a dos moléculas de glutatión con [[Equivalente de reducción|equivalentes de reducción]] provenientes de la [[coenzima]] [[NADPH]]. Esta reacción se encuentra [[Catálisis|catalizada]] por la [[enzima]] [[glutatión reductasa]].<ref>{{cita publicación |autor=Deneke SM, Fanburg BL |título=Regulation of cellular glutathione |publicación=Am. J. Physiol. |volumen=257 |número=4 Pt 1 |páginas=L163–73 |fecha = octubre de 1989 |pmid=2572174}}</ref> Enzimas antioxidantes como la [[glutatión peroxidasa]] y las [[peroxirredoxina]]s generan glutatión disulfuro durante la reducción de peróxidos, ya sea en forma de [[peróxido de hidrógeno]] ({{fquim|H|2|O|2}}) o como [[peróxido orgánico|peróxidos orgánicos]] (ROOH):<ref>{{cita publicación |autor=Meister A |título=Glutathione metabolism and its selective modification |url=http://www.jbc.org/cgi/reprint/263/33/17205.pdf |publicación=J Biol Chem |volumen=263 |número=33 |páginas=17205–8 |año=1988 |pmid=3053703 |formato=PDF |doi= |fechaacceso=4 de marzo de 2015 |fechaarchivo=14 de abril de 2008 |urlarchivo=https://web.archive.org/web/20080414152823/http://www.jbc.org/cgi/reprint/263/33/17205.pdf |deadurl=yes }}</ref> |
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Revisión actual - 16:44 28 feb 2024
Glutatión disulfuro | ||
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Nombre IUPAC | ||
Ácido (2S)-2-amino-5-[[(2R)-3-[(2R)-2-[[(4S)-4-amino-5-hidroxi-5-oxopentanoil]amino]-3-(carboximetilamino)-3-oxopropil]disulfanil-1- (carboximetilamino)-1-oxopropan-2-il]amino]-5-oxopentanoico | ||
General | ||
Fórmula estructural | ||
Fórmula molecular |
C 20H 32N 6O 12S 2 | |
Identificadores | ||
Número CAS | 27025-41-8[1] | |
ChEBI | 17858 | |
ChEMBL | 1372 | |
ChemSpider | 58835 | |
DrugBank | DB03310 | |
PubChem | 11215652 | |
UNII | ULW86O013H | |
KEGG | C00127 D00031, C00127 | |
C(CC(=O)N[C@@H](CSSC[C@@H](C(=O)NCC(=O)O)NC(=O)CC[C@@H](C(=O)O)N)C(=O)NCC(=O)O)[C@@H](C(=O)O)N
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Propiedades físicas | ||
Masa molar | 612,152 g/mol | |
El glutatión disulfuro (GSSG) o disulfuro de glutatión es un disulfuro derivado de la unión de dos moléculas de glutatión.[2][3]
En las células vivas el glutatión disulfuro se reduce a dos moléculas de glutatión con equivalentes de reducción provenientes de la coenzima NADPH. Esta reacción se encuentra catalizada por la enzima glutatión reductasa.[4] Enzimas antioxidantes como la glutatión peroxidasa y las peroxirredoxinas generan glutatión disulfuro durante la reducción de peróxidos, ya sea en forma de peróxido de hidrógeno (H
2O
2) o como peróxidos orgánicos (ROOH):[5]
2O
Otras enzimas, como las glutarredoxinas, generan glutatión disulfuro por medio de un intercambio tiol-disulfuro con puentes disulfuro de proteínas u otros compuestos de bajo peso molecular como la coenzima A o el ácido deshidroascórbico.[6]
Referencias
[editar]- ↑ Número CAS
- ↑ Meister A, Anderson M (1983). «Glutathione». Annu Rev Biochem 52: 711-60. PMID 6137189. doi:10.1146/annurev.bi.52.070183.003431.
- ↑ PubChem compound [1]
- ↑ Deneke SM, Fanburg BL (octubre de 1989). «Regulation of cellular glutathione». Am. J. Physiol. 257 (4 Pt 1): L163-73. PMID 2572174.
- ↑ Meister A (1988). «Glutathione metabolism and its selective modification» (PDF). J Biol Chem 263 (33): 17205-8. PMID 3053703. Archivado desde el original el 14 de abril de 2008. Consultado el 4 de marzo de 2015.
- ↑ Holmgren A, Johansson C, Berndt C, Lönn ME, Hudemann C, Lillig CH (diciembre de 2005). «Thiol redox control via thioredoxin and glutaredoxin systems». Biochem. Soc. Trans. 33 (Pt 6): 1375-7. PMID 16246122. doi:10.1042/BST20051375.