Mine sisu juurde

Aminohapped

Allikas: Vikipeedia
(Ümber suunatud leheküljelt Aminohape)
α-aminohapete üldine struktuur

Aminohapped ehk aminokarboksüülhapped on bioloogilise tähtsusega orgaanilised ühendid, mis sisaldavad funktsionaalsete rühmadena amino- (-NH2) ja karboksüülrühma (-COOH) ning aminohappespetsiifilist kõrvalahelat.

Aminohappeid on võimalik mitmeti klassifitseerida. Struktuuri alusel jaotatakse aminohapped funktsionaalrühmade asukoha järgi alfa (α-), beeta- (β-), gamma- (γ-) ja delta- (δ-) aminohapeteks; veel on võimalik jaotada polaarsuse, pH ja kõrvalahela tüübi alusel (alifaatne, tsükliline, väävlit või hüdroksüülrühma sisaldav jne). Olles vee järel teisel kohal, moodustavad aminohapped (valkude koosseisus) keskmiselt 17% inimkeha massist.[1]

Biokeemiliselt erilise tähtsusega on aminohapped, kus nii amino- kui ka karboksüülrühm on seotud esimese (alfa-) süsinikuga. Neid nimetatakse alfaaminohapeteks (α-aminohapeteks) üldvalemiga H2NCHRCOOH (v.a proliin), kus R tähistab orgaanilist asendajat – kõrvalahelat[2]; tavaliselt käsitletakse "aminohapetena" just selliseid. Nende hulgas on 23 valkudes esinevat aminohapet, mis moodustavad peptiidahelaid (polüpeptiide). Need aminohapped ongi valkude (proteiinide) ehituskivideks.[3] Kõik sellised aminohapped on L-stereoisomeerid (-enantiomeerid), kuigi näiteks bakterite rakukestades esineb D-stereoisomeere.[4] 23 aminohappest 20 on "standardsed" ja need on kodeeritud geneetilise koodi alusel otse koodontriplettide poolt. Ülejäänud 3 ("mittestandardsed") on pürrolüsiin (esineb metanogeensetes organismides ja teistes prokarüootides), selenotsüsteiin (esineb nii paljudes pro- kui ka enamikus eukarüootides) ja N-formüülmetioniin. Näiteks sisaldavad 25 inimese valku oma primaarstruktuuris selenotsüsteiini (Sec)[5] ning sellised struktuurselt karakteriseeritud ensüümid (selenoensüümid) kasutavad selenotsüsteiini katalüütilise funktsionaalrühmana reaktsioonitsentrites.[6]

Mitmetel tähtsatel proteinogeensetel (valke moodustavatel) ja mitteproteinogeensetel aminohapetel on organismis ka valkudega mitte seotud rolle. Näiteks glutamiinhape ja gammaaminovõihape ehk GAVH (ka GABA (ingl. k. Gamma-AminoButyric Acid)) on inimese ajus vastavalt põhilised eksitatoorsed ja inhibitoorsed virgatsained[7]; hüdroksüproliin (üks kollageeni põhikomponentidest) sünteesitakse proliinist; glütsiini kasutatakse porfüriinide sünteesis, mida kasutavad vere punalibled; ja karnitiin on kasutusel lipiidide transpordis.

20 "standardsest" aminohappest 9 on inimesele "asendamatud", mis tähendab, et neid ei saa inimkeha muudest ainetest endale ise sünteesida ja neid peab omandama toidust. Osad neist võivad olla teatud tingimustel (vanus, haiguslik seisund) asendamatud. Asendamatud aminohapped võivad liikide vahel erineda.

Valke moodustavad aminohapped

[muuda | muuda lähteteksti]
21 aminohapet

20 peamist (standardset) aminohapet moodustavad enamiku organismide valgud. Need on (koos kolmetähelise ja ühetähelise lühendiga):

Osadel liikidel on lisaks veel 2 aminohapet, mida kodeerivad koodonid, mis tavaliselt loetakse stoppkoodoniteks. Nendeks on:

Üldine struktuur

[muuda | muuda lähteteksti]

Lehe alguses näidatud struktuuris tähistab R igale aminohappele spetsiifilist kõrvalahelat. Karboksüülrühmast järgmist süsinikku nimetatakse alfasüsinikuks ning aminohappeid, mille kõrvalahel kinnitub alfasüsinikult, nimetatakse alfaaminohapeteks (α-aminohapped). Looduses ongi levinuimad just sellised aminohapped. Alfaaminohapetes on α-süsinik kiraalne (v.a glütsiin)[8]. Aminohapetes, kus süsinikahel kinnitub α-süsinikule (näiteks lüsiin) tähistatakse süsinikud ahelas α, β, γ, δ jne.[9] Osadel aminohapetel kinnitub aminorühm näiteks β- või γ-süsinikule ja seetõttu nimetatakse neid vastavalt beeta- või gammaaminohapeteks.

D+L-Alaniin
Aminohape (1) ioniseerumata ja (2) tsvitterioonvormis

Hargnenud ahelaga aminohappetel (ingl. k branched-chain amino acids – BCAA) on alifaatne mittelineaarne kõrvalahel. Nendeks on leutsiin, isoleutsiin ja valiin. Proliin on ainus proteinogeenne aminohape, mille kõrvalrühm seostub α-aminorühmale ja on seega ainus proteinogeenne aminohape, mis omab selles positsioonis sekundaarset aminorühma.[8] Keemiliselt on proliin seega iminohape kuigi biokeemilises nomenklatuuris on ta siiski aminohape.

Isomeerid

[muuda | muuda lähteteksti]

Standardsetest aminohapetest võivad kõik peale glütsiini esineda ühena kahest enantiomeerist – L- või D- vormist, mis on teineteise peegelpildid (vaata isomeerid). Kuigi ribosoomides esinevad translatsioonil kõik aminohapped L-vormis, leidub D-aminohappeid mõnedes valkudes, mis pärast translokatsiooni endoplasmaatilisse retiikulumi läbivad ensüümide poolt posttranslatsioonilise modifikatsiooni (näiteks mõnda liiki eksootilises mereteos[10]). Samuti on D-aminohappeid küllaldaselt bakterite peptidoglükaankihis[11] ja D-seriin käitub neurotransmitterina ajus.[12]

Tsvitterioonid

[muuda | muuda lähteteksti]

Aminohapetes esinevad amino- ja karboksüülrühmad annavad aminohapetele amfoteersed omadused.[8] Karboksüülrühm (−COOH) saab deprotoneeruda ja muutuda negatiivse laenguga karboksülaadiks (−COO-) ning alfaaminorühm (NH2−) saab protoneeruda ja muutuda positiivselt laetud alfaammooniumrühmaks (+NH3−). pH väärtuste korral, mis on kõrgemad kui karboksüülrühma pKa (umbes 2,2 enamiku standardsete aminohapete puhul), domineerib negatiivne karboksülaatioon. pH väärtuste korral, mis on madalamad kui alfaaminorühma pKa (umbes 9,4 enamiku standardsete aminohapete puhul), domineerib protoneeritud lämmastik ja positiivselt laetud alfaammooniumrühm. Seega on pH 2,2–9,4 juures olukord, kus aminohappes esineb korraga positiivselt laetud ammoonium- ja negatiivselt laetud karboksülaatrühm ja molekuli summaarne laeng on 0. Sellist molekulaarset olekut nimetatakse hübriid- ehk tsvitteriooniks.[13]

Esinemine ja funktsioonid biokeemias

[muuda | muuda lähteteksti]
Valgu primaarstruktuur

Standardaminohapped

[muuda | muuda lähteteksti]

Aminohapped on kõikide valkude struktuurseteks ühikuteks (monomeerideks). Aminohapped ühinevad omavahel lühemateks ja pikemateks lineaarseteks hargnemata ahelateks. Sellist protsessi nimetatakse translatsiooniks ja selle käigus lülitavad ribosoomid üksteise järel kasvavasse polüpeptiidahelasse aminohappeid. Aminohapete järjekorra ahelas määrab mRNA molekul, millelt geneetilise koodi alusel loetakse vastav aminohappeline järjestus.[14] 25 aminohapet kuuluvad valkude koosseisu – on proteinogeensed.[8] Nendest 20 on kodeeritud universaalse geneetilise koodi poolt. Ülejäänud 2 – selenotsüsteiin ja pürrolüsiin – lülitatakse valkudesse unikaalsete sünteetiliste mehhanismide poolt. Selenotsüsteiin lülitub polüpeptiidahelasse kui transleeritavas mRNAs sisaldub SECIS element (ingl. k. selenocysteine insertion sequence, SECIS), mis paneb UGA koodoni kodeerima selenotsüsteiini, mitte käituma kui stoppkoodon[15]. Pürrolüsiini kasutavad mõned metanogeensed arhed metaani tootmiseks vajalikes ensüümides. Pürrolüsiin on kodeeritud UAG koodoni poolt, mis on tavaliselt stoppkoodon. Sellisele UGA koodonile järgneb PYLIS downstream järjestus (ingl. k pyrrolysine insertion sequence, PYLIS).[16][17]

Selenotsüsteiini struktuur

Mittestandardsed aminohapped

[muuda | muuda lähteteksti]

Lisaks 22 standardaminohappele on palju mitteproteinogeenseid aminohappeid. Neid kas ei sisaldu valkudes (nt karnitiin, GABA) või ei toodeta neid klassikalise rakusisese masinavärgi abil (nt hüdroksüproliin ja selenometioniin). Mittestandardsed aminohapped, mida leidub ka valkudes, viiakse sinna posttranslatsioonilise modifikatsiooni käigus. Sellised modifikatsioonid on sageli hädavajalikud valgu korrektseks funktsioneerimiseks või regulatsiooniks ja määravad sageli ära ka valgu paiknemise rakus. Näiteks pikkade hüdrofoobsete ahelate lisamine valgule põhjustab selle valgu seostumise fosfolipiidsele membraanile.

Mittestandardsed aminohapped, mis ei esine valkudes, on näiteks lantioniin, 2-aminoisovõihape, dehüdroalaniin ja virgatsaine gammaaminovõihape. Mittestandardsed aminohapped esinevad sageli standardaminohapete metaboolsetes radades vaheühenditena – näiteks ornitiin ja tsitrulliin esinevad uurea tsüklis, ühes osas aminohapete katabolismist.[18] Harv erand alfaaminohapete domineerimises on beetaaminohape beetaalaniin, mida taimed ja mikroorganismid kasutavad pantoteenhappe (B5-vitamiin), koensüüm A komponendi sünteesis.[19]

Aminohapped toidus

[muuda | muuda lähteteksti]

Söögist saadud standardaminohapped võetakse kasutusse uute valkude ja muude biomolekulide sünteesiks või oksüdeeritakse uureaks ja süsihappegaasiks energia saamise eesmärgil.[20]Oksüdeerimise rada algab aminorühma eemaldamisega transaminaasi poolt ning seejärel siseneb aminorühm uurea tsüklisse. Teine transaminatsiooni produkt on ketohape, mis siseneb tsitraaditsüklisse. Glükogeenseid aminohappeid on võimalik kasutada glükoneogeneesis glükoosi sünteesiks.[21] 22 standardaminohappest 9 on inimesele asendamatud, ehk inimkeha ei suuda neid normaalseks kasvuks vajalikul kogusel ise teistest ühenditest sünteesida, ning peab seetõttu need omandama toiduga.[22] Tsüsteiini, tauriini, türosiini ja arginiini peetakse laste puhul poolasendamatuteks (tauriin on tehniliselt sulfoonhape, mitte aminohape) sest nende aminohapete sünteesiks vajaminevad metaboolsed rajad pole täielikult välja arenenud.[23][24] Vajaminevad hulgad sõltuvad indiviidi vanusest ja tervisest ning seetõttu on mitmete aminohapete puhul raske öelda, kui palju neid keskmiselt vaja on.

Asendamatud Asendatavad
Histidiin Alaniin
Isoleutsiin Arginiin*
Leutsiin Asparagiin
Lüsiin Aspartaat
Metioniin Glutamaat
Fenüülalaniin Glutamiin
Treoniin Glütsiin
Trüptofaan Ornitiin
Valiin Proliin
Selenotsüsteiin
Seriin
Türosiin
Tsüsteiiin

Reaktsioonid

[muuda | muuda lähteteksti]

Kuna aminohapetel on nii primaarne aminorühm kui ka primaarne karboksüülrühm, saavad nad läbida enamiku nende rühmadega seotud reaktsioone, mille hulka kuuluvad nukleofiilne liitumine, amiidsete sidemete tekkimine ja karboksüülrühma dekarboksüleerimine.[25] Aminohapete erinevad kõrvalahelad saavad samuti osa võtta paljudest reaktsioonidest sõltuvalt kõrvalahelate iseloomust.[26]

Streckeri aminohappesüntees

Keemiline süntees

[muuda | muuda lähteteksti]

Aminohapete sünteesiks on mitu võimalust. Üks vanimatest on Hell-Volhard-Zelinsky halogeenimine, mis hõlmab aminohappe alfasüsiniku bromineerimist ja seejärel muudab nukleofiilne asendusreaktsioon ammoniaagiga alküülbromiidi aminohappeks.[27] Alternatiivne võimalus on Streckeri aminohappesüntees, mis kujutab endast aldehüüdi töötlemist kaaliumtsüaniidi ja ammoniaagiga. Sellises protsessis saadakse vaheühendina alfaaminonitriil. Nitriili hüdrolüüs annab saagiks aminohappe.[28] Praegusel ajal on kõige laialdasemalt kasutusel automaatne süntees tahketel kandjatel (polüstüroolkuulid) kasutades kaitserühmi (Fmoc, t-Boc) ja aktiveerivaid rühmi (DCC, DIC).

Peptiidsideme tekkimine

Peptiidsidemete tekkimine

[muuda | muuda lähteteksti]

Nii amino- kui ka karboksüülrühm aminohappes on võimelised amiidsete sidemete tekitamiseks ja tänu sellele saavad erinevad aminohapped omavahel reageerida moodustamaks dipeptiidi. Selline polümerisatsioon ongi valkude moodustumise aluseks ja kondensatsiooni tulemuseks on peptiidsideme moodustumine ja ühe molekuli vee eraldumine. Rakkudes ei toimu see reaktsioon otse, vaid on vahendatud tRNA poolt estersideme kaudu. Aminohappega seostunud tRNA moodustub ATP-sõltuvas reaktsioonis, mida viib läbi aminoatsüül-tRNA süntetaas.[29] Aminoatsüül-tRNA on substraadiks ribosoomile, mis katalüüsib aminorühma liitumist eelmise aminohappe karboksüülrühmale.[30] Selle mehhanismi tulemusena sünteesitakse kõik valgud algusega N-terminuses ja lõpuga C-terminuses.

Päris kõik peptiidsidemed ei moodustu selle mehhanismi järgi. Mõnel juhul sünteesivad peptiide spetsiifilised ensüümid. Näiteks tripeptiid glutatioon on hädavajalik element raku vastupanuvõimel oksüdatiivsele stressile. Glutatioon sünteesitakse kahes etapis vabadest aminohapetest.[31] Esimeses etapis kondenseerib gammaglutamüültsüsteiini süntetaas tsüsteiini ja glutamaadi moodustades peptiidsideme glutamaadi kõrvalahela karboksüülrühma ja tsüsteiini aminorühma vahel. Teises etapis kondenseerib glutatiooni süntetaas tekkinud dipeptiidi glütsiiniga moodustades glutatiooni.[32]

Biosüntees

[muuda | muuda lähteteksti]

Taimedes assimileeritakse lämmastik orgaanilistesse ühenditesse glutamaadina, mis moodustub mitokondrites alfaketoglutaraadist ja ammoniaagist. Aminohapete saamiseks võtab taim kasutusele transaminaasid, mis liigutavad aminorühma teisele alfaketokarboksüülhappele. Näiteks aspartaadi aminotranferaas teeb glutamaadist ja oksaalatsetaadist alfaketoglutaraadi ja aspartaadi.[33] Ka teised organismid kasutavad aminohapete sünteesiks transaminaase.

Mittestandardsed aminohapped sünteesitakse tavaliselt standardaminohapete modifikatsioonil. Näiteks homotsüsteiin moodustub transsulfuratsiooni rajas või metioniini demetüleerimisel vaheühendi S-adenosüül metioniin kaudu[22]. Hüdroksüproliin valmib proliini posttranslatsioonilisel modifikatsioonil.[34]

Mikroorganismid ja taimed sünteesivad mitmeid ebatavalisi aminohappeid. Mõningad mikroobid sünteesivad näiteks 2-aminoisovõihapet ja lantioniini, mis on sulfiidsillaga derivaat alaniinist. Mõlemaid on leitud peptiidsete lantibiootikumide koosseisus.[35]

Katabolism

[muuda | muuda lähteteksti]

Aminohapete degradatsioon hõlmab sageli deamineerimist, mille käigus liigutatakse aminorühm alfaketoglutaraadile moodustades glutamaadi. See protsess kasutab sarnaselt sünteesiga transaminaase. Paljudes selgroogsetes eemaldatakse aminorühm uurea tsüklis kuid aminohapete degradatsioon võib toota uurea asemel ka kusihapet või ammoniaaki. Näiteks seriini dehüdrataas muudab seriini püruvaadiks ja ammoniaagiks.[36] Pärast ühe või mitme aminorühma eraldamist saab järelejäänud molekule kasutada kas uute aminohapete sünteesiks või sisenevad need glükolüüsi või tsitraaditsüklisse, nagu näidatud joonisel.

Aminohapete katabolism

Vaata ka

[muuda | muuda lähteteksti]

Viited

[muuda | muuda lähteteksti]
  1. ↑ Human nutrition in the developing world – United Nations Food and Agriculture Organization, ch.8
  2. ↑ – INTRODUCING AMINO ACIDS
  3. ↑ "The Structures of Life". National Institute of General Medical Sciences. Originaali arhiivikoopia seisuga 7. juuni 2014. Vaadatud 20. mail 2008.
  4. ↑ "Biochemical pathways: an atlas of biochemistry and molecular biology" – Michal, p.5
  5. ↑ Kryukov GV, Castellano S, Novoselov SV, Lobanov AV, Zehtab O, Guigo R, et al. Characterization of mammalian selenoproteomes. Science. 2003;300:1439–1443.
  6. ↑ Gromer, S., Urig, S., Becker, K. (2004) The Thioredoxin System – From Science to Clinic. Medicinal Research Reviews. 24(1):40–89.
  7. ↑ Petroff OA (December 2002). "http://nro.sagepub.com/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=12467378". Neuroscientist 8 (6): 562–573. doi:10.1177/1073858402238515. PMID 12467378.
  8. ↑ 8,0 8,1 8,2 8,3 Creighton, Thomas H. (1993). "Chapter 1". Proteins: structures and molecular properties. San Francisco: W. H. Freeman.
  9. ↑ "Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides". IUPAC-IUB Joint Commission on Biochemical Nomenclature. 1983. Originaali arhiivikoopia seisuga 9. oktoober 2008. Vaadatud 17. novembril 2008.
  10. ↑ Pisarewicz K, Mora D, Pflueger FC, Fields GB, Marí F (mai 2005). "Polypeptide chains containing D-gamma-hydroxyvaline". Journal of the American Chemical Society. 127 (17): 6207–15. DOI:10.1021/ja050088m. ISSN 0002-7863. PMID 15853325.{{cite journal}}: CS1 hooldus: mitu nime: autorite loend (link)
  11. ↑ van Heijenoort J (märts 2001). "Formation of the glycan chains in the synthesis of bacterial peptidoglycan". Glycobiology. 11 (3): 25R–36R. DOI:10.1093/glycob/11.3.25R. PMID 11320055.
  12. ↑ Wolosker H, Dumin E, Balan L, Foltyn VN (juuli 2008). "D-amino acids in the brain: D-serine in neurotransmission and neurodegeneration". The FEBS Journal. 275 (14): 3514–26. DOI:10.1111/j.1742-4658.2008.06515.x. PMID 18564180.{{cite journal}}: CS1 hooldus: mitu nime: autorite loend (link)
  13. ↑ Simmons, William J.; Gerhard Meisenberg (2006). Principles of medical biochemistry. Mosby Elsevier. Lk 19. ISBN 0-323-02942-6.{{cite book}}: CS1 hooldus: mitu nime: autorite loend (link)
  14. ↑ Rodnina MV, Beringer M, Wintermeyer W (jaanuar 2007). "How ribosomes make peptide bonds". Trends in Biochemical Sciences. 32 (1): 20–6. DOI:10.1016/j.tibs.2006.11.007. PMID 17157507.{{cite journal}}: CS1 hooldus: mitu nime: autorite loend (link)
  15. ↑ Driscoll DM, Copeland PR (2003). "Mechanism and regulation of selenoprotein synthesis". Annual Review of Nutrition. 23 (1): 17–40. DOI:10.1146/annurev.nutr.23.011702.073318. PMID 12524431.
  16. ↑ Krzycki JA (detsember 2005). "The direct genetic encoding of pyrrolysine". Current Opinion in Microbiology. 8 (6): 706–12. DOI:10.1016/j.mib.2005.10.009. PMID 16256420.
  17. ↑ Théobald-Dietrich A, Giegé R, Rudinger-Thirion J (2005). "Evidence for the existence in mRNAs of a hairpin element responsible for ribosome dependent pyrrolysine insertion into proteins". Biochimie. 87 (9–10): 813–7. DOI:10.1016/j.biochi.2005.03.006. PMID 16164991.{{cite journal}}: CS1 hooldus: mitu nime: autorite loend (link)
  18. ↑ Curis E; Nicolis I; Moinard C; et al. (november 2005). "Almost all about citrulline in mammals". Amino Acids. 29 (3): 177–205. DOI:10.1007/s00726-005-0235-4. PMID 16082501. {{cite journal}}: eiran tundmatut parameetrit |author-separator= (juhend)
  19. ↑ Coxon KM; Chakauya E; Ottenhof HH; et al. (august 2005). "Pantothenate biosynthesis in higher plants". Biochemical Society Transactions. 33 (Pt 4): 743–6. DOI:10.1042/BST0330743. PMID 16042590. {{cite journal}}: eiran tundmatut parameetrit |author-separator= (juhend)
  20. ↑ Sakami W, Harrington H (1963). "Amino acid metabolism". Annual Review of Biochemistry. 32 (1): 355–98. DOI:10.1146/annurev.bi.32.070163.002035. PMID 14144484.
  21. ↑ Young VR, Ajami AM (september 2001). "Glutamine: the emperor or his clothes?". The Journal of Nutrition. 131 (9 Suppl): 2449S–59S, discussion 2486S–7S. PMID 11533293.
  22. ↑ 22,0 22,1 Brosnan JT (aprill 2000). "Glutamate, at the interface between amino acid and carbohydrate metabolism". The Journal of Nutrition. 130 (4S Suppl): 988S–90S. PMID 10736367.
  23. ↑ Imura K, Okada A (jaanuar 1998). "Amino acid metabolism in pediatric patients". Nutrition. 14 (1): 143–8. DOI:10.1016/S0899-9007(97)00230-X. PMID 9437700.
  24. ↑ Lourenço R, Camilo ME (2002). "Taurine: a conditionally essential amino acid in humans? An overview in health and disease". Nutrición Hospitalaria. 17 (6): 262–70. PMID 12514918.
  25. ↑ Elmore, Donald Trevor; Barrett, G. C. (1998). Amino acids and peptides. Cambridge, UK: Cambridge University Press. Lk 48–60. ISBN 0-521-46827-2.{{cite book}}: CS1 hooldus: mitu nime: autorite loend (link)
  26. ↑ Gutteridge A, Thornton JM (november 2005). "Understanding nature's catalytic toolkit". Trends in Biochemical Sciences. 30 (11): 622–9. DOI:10.1016/j.tibs.2005.09.006. PMID 16214343.
  27. ↑ McMurry, John (1996). Organic chemistry. Pacific Grove, CA, USA: Brooks/Cole. Lk 1064. ISBN 0-534-23832-7.
  28. ↑ Strecker, Adolph (1850). "Ueber die künstliche Bildung der Milchsäure und einen neuen, dem Glycocoll homologen Körper". Justus Liebigs Annalen der Chemie. 75 (1): 27–45. DOI:10.1002/jlac.18500750103.
  29. ↑ Ibba M, Söll D (mai 2001). "The renaissance of aminoacyl-tRNA synthesis". EMBO Reports. 2 (5): 382–7. DOI:10.1093/embo-reports/kve095. PMC 1083889. PMID 11375928. {{cite journal}}: eiran tundmatut parameetrit |doi_brokendate=, kasuta parameetrit (|doi-broken-date=) (juhend)
  30. ↑ Lengyel P, Söll D (juuni 1969). "Mechanism of protein biosynthesis". Bacteriological Reviews. 33 (2): 264–301. PMC 378322. PMID 4896351.
  31. ↑ Wu G, Fang YZ, Yang S, Lupton JR, Turner ND (märts 2004). "Glutathione metabolism and its implications for health". The Journal of Nutrition. 134 (3): 489–92. PMID 14988435.{{cite journal}}: CS1 hooldus: mitu nime: autorite loend (link)
  32. ↑ Meister A (november 1988). "Glutathione metabolism and its selective modification". The Journal of Biological Chemistry. 263 (33): 17205–8. PMID 3053703. Originaali arhiivikoopia seisuga 10. juuni 2020. Vaadatud 14. oktoobril 2013.
  33. ↑ Jones, Russell Celyn; Buchanan, Bob B.; Gruissem, Wilhelm (2000). Biochemistry & molecular biology of plants. Rockville, Md: American Society of Plant Physiologists. Lk 371–2. ISBN 0-943088-39-9.{{cite book}}: CS1 hooldus: mitu nime: autorite loend (link)
  34. ↑ Kivirikko KI, Pihlajaniemi T (1998). "Collagen hydroxylases and the protein disulfide isomerase subunit of prolyl 4-hydroxylases". Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology. 72: 325–98. PMID 9559057.
  35. ↑ Whitmore L, Wallace BA (mai 2004). "Analysis of peptaibol sequence composition: implications for in vivo synthesis and channel formation". European Biophysics Journal. 33 (3): 233–7. DOI:10.1007/s00249-003-0348-1. PMID 14534753.
  36. ↑ Stryer, Lubert; Berg, Jeremy Mark; Tymoczko, John L. (2002). Biochemistry. San Francisco: W.H. Freeman. Lk 639–49. ISBN 0-7167-4684-0.{{cite book}}: CS1 hooldus: mitu nime: autorite loend (link)
Pärit leheküljelt "https://et.wikipedia.org/w/index.php?title=Aminohapped&oldid=6693296"