Alcol deidrogenasi

La alcol deidrogenasi (ADH) è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione. Si tratta di una reazione reversibile che avviene nel citosol.

alcol deidrogenasi
Alcol deidrogenasi umana
Numero EC	1.1.1.1
Classe	Ossidoreduttasi
Nome sistematico
alcol:NAD+ ossidoreduttasi
Altri nomi
aldeide reduttasi; ADH
Banche dati	BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum)
Fonte: IUBMB

alcol + NAD⁺ ⇄ aldeide o chetone + NADH + H⁺

Si tratta di una proteina con un dito di zinco (per funzionare, ADH richiede la presenza di zinco), che agisce su alcoli primari e secondari. Negli animali, ma non nei lieviti, agisce anche su alcoli secondari ciclici.

Ruolo metabolico

Nell'uomo e in molti altri animali il ruolo metabolico è quello di catabolizzare alcoli che altrimenti sarebbero tossici. Nel lievito e in molti batteri essi catalizzano la reazione opposta (formazione di alcoli a partire da aldeidi) come parte della fermentazione alcolica.

Questo enzima è quindi il responsabile della catalisi dell'etanolo e del metanolo. L'etanolo viene convertito in acetaldeide, mentre il metanolo in formaldeide, composto notoriamente tossico in grado di ledere la vista e in grandi quantità condurre alla morte: ciò significa che il pericolo conseguente all'ingestione di metanolo non deriva dal composto in sé, ma dall'azione catalitica dell'alcol deidrogenasi. Un buon modo per risolvere casi clinici di questo tipo è quello di somministrare quantità maggiori di etanolo che viene convertito in acetaldeide: l'alcol deidrogenasi infatti presenta un'affinità maggiore per l'etanolo, che funge da inibitore competitivo nei confronti del metanolo, e dunque in uguali concentrazioni l'alcol deidrogenasi si lega al primo ignorando il secondo che viene eliminato tramite i reni. Nei bambini al di sotto dei 5 anni la tossicità di alcol è più elevata a causa della fisiologica carenza di alcol-deidrogenasi epatica. Nel bambino 5ml/kg di alcol assoluto possono essere letali; per un bambino di 15 kg è già pericolosa la dose di 25 ml.

Altre alcol deidrogenasi

Esistono diversi altri tipi di alcol deidrogenasi, tutte appartenenti alla sotto-sottoclasse EC 1.1.1, come:

• alcol deidrogenasi (NADP+), che utilizza NADP⁺ come coenzima;
• allil-alcol deidrogenasi;
• alcol deidrogenasi (NAD(P)+);
• aril-alcol deidrogenasi;
• aril-alcol deidrogenasi (NADP+);
• 3-idrossibenzil-alcol deidrogenasi;
• perillil-alcol deidrogenasi;
• (alcol a lunga catena) deidrogenasi;
• coniferil-alcol deidrogenasi;
• cinnamil-alcol deidrogenasi;
• alcol deidrogenasi (accettore) (appartenente alla sotto-sottoclasse EC 1.1.99).

L'alcol deidrogenasi classe I metabolizza la maggior parte dell'alcol, in quanto presenta il maggior grado di affinità. Nonostante alcol deidrogenasi classe II e classe II abbiano bassa affinità con il substrato, svolgono un ruolo fondamentale nel metabolismo dell'etanolo quando quest'ultimo è presente in alta concentrazione; in questo caso, questi enzimi lo metabolizzano velocemente aiutando nella reazione.

Farmaci

L'alcol deidrogenasi viene inibita dal farmaco fomepizolo, utilizzato per trattare il glicole etilenico o overdose da metanolo.

Bibliografia

• Brändén, G.-I., Jörnvall, H., Eklund, H. e Furugren, B. Alcohol dehydrogenase. In: Boyer, P.D. (Ed.), The Enzymes, 3rd edn, vol. 11, Academic Press, New York, 1975, pp. 103–190.
• Jörnvall, H. Differences between alcohol dehydrogenases. Structural properties and evolutionary aspects. Eur. J. Biochem. 72 (1977) 443–452. Entrez PubMed 320001
• Negelein, E. e Wulff, H.-J. Diphosphopyridinproteid ackohol, acetaldehyd. Biochem. Z. 293 (1937) 351–389.
• Sund, H. e Theorell, H. Alcohol dehydrogenase. In: Boyer, P.D., Lardy, H. e Myrbäck, K. (Eds), The Enzymes, 2nd edn, vol. 7, Academic Press, New York, 1963, pp. 25–83.
• Theorell, H. Kinetics and equilibria in the liver alcohol dehydrogenase system. Adv. Enzymol. Relat. Subj. Biochem. 20 (1958) 31–49. Entrez PubMed 13605979

Voci correlate

• Sistema microsomiale di ossidazione dell'etanolo

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Collegamenti esterni

• (EN) alcohol dehydrogenase, su Enciclopedia Britannica, Encyclopædia Britannica, Inc.