Chaperoner
 |
Den här artikeln behöver källhänvisningar för att kunna verifieras. (2014-12) Åtgärda genom att lägga till pålitliga källor (gärna som fotnoter). Uppgifter utan källhänvisning kan ifrågasättas och tas bort utan att det behöver diskuteras på diskussionssidan. |
Chaperoner är en grupp av proteiner som hjälper till med veckningen av andra proteiner, vissa av dem är så kallade värmechockproteiner (HSP, heat shock proteins). Chaperonerna är konstitutiva och finns i alla delar av cellen. De delas in i två huvudgrupper:
- molekylära chaperoner (HSP70-liknande) som bland annat binder och stabiliserar oveckade eller delvis veckade proteiner och därmed skyddar dem från nedbrytning.
- chaperoniner (HSP60-liknande) som aktivt veckar proteiner inuti sin tunn-liknande struktur.
En del proteiner veckas till sin slutgiltiga tertiärstruktur av de molekylära chaperonerna som binder till proteinet allt eftersom det syntetiseras i ribosomen. Andra proteiner behöver ytterligare veckning vilket då sker i chaperoninerna: Proteinet förs in i chaperoninen allteftersom det bildas. HSP70 släpper och följer därmed inte med in. Inne i chaperonen binder proteinet till subenheter i den tunnliknande strukturens väggar vilka genom ATP-hydrolys fås att vrida sig och därmed vecka proteinet. Denna process kan upprepas.
Externa länkar
[redigera | redigera wikitext]
Wikimedia Commons har media som rör Chaperoner.
