HBZ

HBZ
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 1JEB, 3W4U
Ідентифікатори
Символи	HBZ, HBZ-T1, HBZ1, hemoglobin subunit zeta, HBAZ
Зовнішні ІД	OMIM: 142310 MGI: 96019 HomoloGene: 110705 GeneCards: HBZ
Онтологія гена Молекулярна функція • iron ion binding • oxygen binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • heme binding • зв'язування з іоном металу • oxygen carrier activity • peroxidase activity • haptoglobin binding • organic acid binding Клітинна компонента • hemoglobin complex • екзосома • haptoglobin-hemoglobin complex Біологічний процес • oxygen transport • GO:1901227 negative regulation of transcription by RNA polymerase II • erythrocyte maturation • GO:0015915 транспорт • hydrogen peroxide catabolic process • protein heterooligomerization • cellular oxidant detoxification Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	3050	15126
Ensembl	ENSG00000130656	ENSMUSG00000055609
UniProt	P02008	P06467
RefSeq (мРНК)	NM_005332	NM_010405
RefSeq (білок)	NP_005323	NP_034535
Локус (UCSC)	Хр. 16: 0.14 – 0.15 Mb	Хр. 11: 32.23 – 32.23 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

HBZ (англ. Hemoglobin subunit zeta) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 16-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 142 амінокислот, а молекулярна маса — 15 637.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MSLTKTERTI		IVSMWAKIST		QADTIGTETL		ERLFLSHPQT		KTYFPHFDLH
PGSAQLRAHG		SKVVAAVGDA		VKSIDDIGGA		LSKLSELHAY		ILRVDPVNFK
LLSHCLLVTL		AARFPADFTA		EAHAAWDKFL		SVVSSVLTEK		YR

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як транспорт, транспорт кисню, ацетилювання. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном заліза, гемом.

Література

• Proudfoot N.J., Gil A., Maniatis T. (1982). The structure of the human zeta-globin gene and a closely linked, nearly identical pseudogene. Cell. 31: 553—563. PMID 6297773 DOI:10.1016/0092-8674(82)90311-7
• Cohen-Solal M., Authier B., Deriel J.K., Murnane M.J., Forget B.G. (1982). Cloning and nucleotide sequence analysis of human embryonic zeta-globin cDNA. DNA. 1: 355—363. PMID 6963223 DOI:10.1089/dna.1982.1.355
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Clegg J.B., Gagnon J. (1981). Structure of the zeta chain of human embryonic hemoglobin. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 78: 6076—6080. PMID 6171809 DOI:10.1073/pnas.78.10.6076
• Li T.K., Leung K.Y., Lam Y.H., Tang M.H., Chan V. (2010). Haemoglobin level, proportion of haemoglobin Bart's and haemoglobin Portland in fetuses affected by homozygous alpha0-thalassemia from 12 to 40 weeks' gestation. Prenat. Diagn. 30: 1126—1130. PMID 20925047 DOI:10.1002/pd.2619
• Kidd R.D., Russell J.E., Watmough N.J., Baker E.N., Brittain T. (2001). The role of beta chains in the control of the hemoglobin oxygen binding function: chimeric human/mouse proteins, structure, and function. Biochemistry. 40: 15669—15675. PMID 11747442 DOI:10.1021/bi011329f

Див. також

• Хромосома 16