Xem mã nguồn của Thành viên:Naazulene/Lipase tụy

{{Short description|Mammalian protein found in Homo sapiens}}
{{Pfam_box
| Symbol = Lipase
| Name = 
| image =1lpa_opm.png
| width =250
| caption =Complex of human [[pancreatic lipase]] with [[colipase]]
| Pfam= PF00151
| InterPro= IPR013818
| SMART=
| PROSITE = PDOC00110
| SCOP = 1lpa
| TCDB =
| OPM family= 127
| OPM protein= 1lpa
| PDB=
}}
  
'''Lipase tụy''' là một trong ba enzyme thuộc họ triglyceride lipase ({{EC number|3.1.1.3}}) có chức năng thủy phân liên kết ester của triglycerides;<ref name="PUB00000684">{{cite journal|vauthors=Chapus C, Rovery M, Sarda L, Verger R|year=1988|title=Minireview on pancreatic lipase and colipase|journal=Biochimie|volume=70|issue=9|pages=1223–1234|doi=10.1016/0300-9084(88)90188-5|pmid=3147715}}</ref> các enzyme này xuất hiện ở hầu hết động vật, thực vật và nguyên sinh vật. 

Ở những động vật có xương sống bậc cao, có ít nhất ba [[isozyme]] lipase là lipase tụy, lipase gan và lipase dạ dày/lưỡi. Những lipase này rất giống nhau và giống lipoprotein lipase ({{EC number|3.1.1.34}}) - enzyme thủy phân triglyceride trong chylomicron và lipoprotein mật độ rất thấp (VLDV).<ref name="PUB00001369">{{cite journal|vauthors=Persson B, Bengtsson-Olivecrona G, Enerback S, Olivecrona T, Jornvall H|year=1989|title=Structural features of lipoprotein lipase. Lipase family relationships, binding interactions, non-equivalence of lipase cofactors, vitellogenin similarities and functional subdivision of lipoprotein lipase|journal=Eur. J. Biochem.|volume=179|issue=1|pages=39–45|doi=10.1111/j.1432-1033.1989.tb14518.x|pmid=2917565|doi-access=free}}</ref>

==Lipase tụy người==
''Lipase tụy'', còn được gọi là ''triacylglycerol lipase tụy'' hay ''steapsin'', là một enzyme được tiết ra từ tuyến tụy, đóng vai trò chính yếu trong thủy phân chất béo từ thực phẩm. NÓ là một trong những enzyme tiêu hóa chính, chuyển hóa triglyceride thành monoglyceride và các acid béo.<ref name="Nuhn">Peter Nuhn: ''Naturstoffchemie'', S. Hirzel Wissenschaftliche Verlagsgesellschaft, Stuttgart, 2. Auflage, 1990, S.&nbsp;308−309, {{ISBN|3-7776-0473-9}}.</ref>

Hoạt động của lipase tụy được hỗ trợ bởi muối mật. Muối mật là một hỗn hợp được sản xuất bởi gan, chứa trong mật và sẽ được tiết ra tá tràng, nơi chúng bám vào các hạt chất béo lớn và nhũ hóa chúng thành những hạt chất béo nhỏ hơn. Sự nhũ hóa này làm tăng diện tích bề mặt của các hạt dầu, cũng là diện tích tiếp xúc của triacylglycaride với lipase tụy. 

Sản phẩm của quá trình này là 2-monacylglycerol và acid béo được vận chuyển bằng nhu động dần dần qua ruột non để cuối cùng hấp thụ vào [[hệ bạch huyết]] qua [[mạch bạch huyết]]. '. 

Khác với những enzyme tụy khác, lipase tụy được tiết ra ở dạng hoạt động chứ không phải dạng bất hoạt như trysinogen. Tuy nhiên, dạng hoạt động này hoạt động kém hiệu quả nếu không được hỗ trợ bởi colipase trong tá tràng. 

Ở người, gen mã hóa lipase tụy là PNLIP.<ref name="pmid1783385">{{cite journal|vauthors=Davis RC, Diep A, Hunziker W, Klisak I, Mohandas T, Schotz MC, Sparkes RS, Lusis AJ|date=December 1991|title=Assignment of human pancreatic lipase gene (PNLIP) to chromosome 10q24-q26|journal=Genomics|volume=11|issue=4|pages=1164–6|doi=10.1016/0888-7543(91)90048-J|pmid=1783385}}</ref><ref name="entrez">{{cite web|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?Db=gene&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=5406|title=Entrez Gene: pancreatic lipase}}</ref>

===Human proteins containing this domain ===
* [[hepatic lipase|LIPC]]
* [[LIPG]]
* [[LIPH (gene)|LIPH]]
* LIPI
* [[Lipoprotein lipase|LPL]]
* [[Phospholipase A1|PLA1A]]
* [[PNLIP]]
* [[PNLIPRP1]]
* [[PNLIPRP2]]
* [[PNLIPRP3]]

=== Diagnostic importance ===
Pancreatic lipase is secreted into the [[duodenum]] through the duct system of the pancreas.  Its concentration in serum is normally very low. Under extreme disruption of pancreatic function, such as [[pancreatitis]] or [[pancreatic cancer|pancreatic adenocarcinoma]], the pancreas may begin to [[Autolysis (biology)|autolyse]] and release pancreatic enzymes including pancreatic lipase into serum.  Thus, through measurement of serum concentration of pancreatic lipase, acute pancreatitis can be diagnosed.<ref name="pmid6207965">{{cite journal | vauthors = Koop H | title = Serum levels of pancreatic enzymes and their clinical significance | journal = Clin Gastroenterol | volume = 13 | issue = 3 | pages = 739–61  | date = September 1984 | doi = 10.1016/S0300-5089(21)00756-2 | pmid = 6207965 }}</ref>

=== Inhibitors ===
Lipase inhibitors such as [[orlistat]] can be used as a treatment for obesity.<ref name=USlabel>{{cite web|title=US orlistat label|url=https://www.accessdata.fda.gov/drugsatfda_docs/label/2015/020766s035lbl.pdf|publisher=FDA|access-date=18 April 2018|date=August 2015}} For label updates see [https://www.accessdata.fda.gov/scripts/cder/daf/index.cfm?event=overview.process&ApplNo=020766 FDA index page for NDA 020766]</ref>

One peptide selected by phage display was found to inhibit pancreatic lipase.<ref>{{cite journal | doi = 10.1194/jlr.M500048-JLR200| pmid = 15863836| title = Peptide inhibitor of pancreatic lipase selected by phage display using different elution strategies| journal = Journal of Lipid Research| volume = 46| issue = 7| pages = 1512–1516| year = 2005| last1 = Lunder| first1 = M.| last2 = Bratkovič| first2 = T.| last3 = Kreft| first3 = S.| last4 = Štrukelj| first4 = B.| doi-access = free}}</ref>

== See also ==
* [[Orlistat]] (a pancreatic lipase inhibitor marketed as an anti-[[obesity]] medication)

==References==
{{Reflist|32em}}

==Further reading==
* {{cite journal |vauthors=Roussel A, Yang Y, Ferrato F, Verger R, Cambillau C, Lowe M | title = Structure and activity of rat pancreatic lipase-related protein 2 | journal = J. Biol. Chem. | volume = 273 | issue = 48 | pages = 32121–8 |date=November 1998 | pmid = 9822688 | doi =  10.1074/jbc.273.48.32121| doi-access = free }}
* {{cite journal | vauthors = Crandall WV, Lowe ME | title = Colipase residues Glu64 and Arg65 are essential for normal lipase-mediated fat digestion in the presence of bile salt micelles | journal = J. Biol. Chem. | volume = 276 | issue = 16 | pages = 12505–12 | year = 2001 | pmid = 11278590 | doi = 10.1074/jbc.M009986200 | doi-access = free }}
* {{cite journal | vauthors = Freie AB, Ferrato F, Carrière F, Lowe ME | title = Val-407 and Ile-408 in the beta5'-loop of pancreatic lipase mediate lipase-colipase interactions in the presence of bile salt micelles | journal = J. Biol. Chem. | volume = 281 | issue = 12 | pages = 7793–800 | year = 2006 | pmid = 16431912 | pmc = 3695395 | doi = 10.1074/jbc.M512984200 | doi-access = free }}
* {{cite journal | vauthors = Hegele RA, Ramdath DD, Ban MR, Carruthers MN, Carrington CV, Cao H | title = Polymorphisms in PNLIP, encoding pancreatic lipase, and associations with metabolic traits | journal = J. Hum. Genet. | volume = 46 | issue = 6 | pages = 320–4 | year = 2001 | pmid = 11393534 | doi = 10.1007/s100380170066 | doi-access = free }}
* {{cite journal | vauthors = Chahinian H, Sias B, Carrière F | title = The C-terminal domain of pancreatic lipase: functional and structural analogies with c2 domains | journal = Curr. Protein Pept. Sci. | volume = 1 | issue = 1 | pages = 91–103 | year = 2000 | pmid = 12369922 | doi =  10.2174/1389203003381487}}
* {{cite journal | vauthors = Ranaldi S, Belle V, Woudstra M, Rodriguez J, Guigliarelli B, Sturgis J, Carriere F, Fournel A | title = Lid opening and unfolding in human pancreatic lipase at low pH revealed by site-directed spin labeling EPR and FTIR spectroscopy | journal = Biochemistry | volume = 48 | issue = 3 | pages = 630–8 | year = 2009 | pmid = 19113953 | doi = 10.1021/bi801250s }}
* {{cite journal | vauthors = Grupe A, Li Y, Rowland C, Nowotny P, Hinrichs AL, Smemo S, Kauwe JS, Maxwell TJ, Cherny S, Doil L, Tacey K, van Luchene R, Myers A, Wavrant-De Vrièze F, Kaleem M, Hollingworth P, Jehu L, Foy C, Archer N, Hamilton G, Holmans P, Morris CM, Catanese J, Sninsky J, White TJ, Powell J, Hardy J, O'Donovan M, Lovestone S, Jones L, Morris JC, Thal L, Owen M, Williams J, Goate A | title = A scan of chromosome 10 identifies a novel locus showing strong association with late-onset Alzheimer disease | journal = Am. J. Hum. Genet. | volume = 78 | issue = 1 | pages = 78–88 | year = 2006 | pmid = 16385451 | pmc = 1380225 | doi = 10.1086/498851 }}
* {{cite journal | vauthors = Thomas A, Allouche M, Basyn F, Brasseur R, Kerfelec B | title = Role of the lid hydrophobicity pattern in pancreatic lipase activity | journal = J. Biol. Chem. | volume = 280 | issue = 48 | pages = 40074–83 | year = 2005 | pmid = 16179352 | doi = 10.1074/jbc.M502123200 | doi-access = free }}
* {{cite journal | vauthors = van Tilbeurgh H, Egloff MP, Martinez C, Rugani N, Verger R, Cambillau C | title = Interfacial activation of the lipase-procolipase complex by mixed micelles revealed by X-ray crystallography | journal = Nature | volume = 362 | issue = 6423 | pages = 814–20 | year = 1993 | pmid = 8479519 | doi = 10.1038/362814a0 | bibcode = 1993Natur.362..814V | s2cid = 4305832 }}
* {{cite journal | vauthors = Lessinger JM, Arzoglou P, Ramos P, Visvikis A, Parashou S, Calam D, Profilis C, Férard G | title = Preparation and characterization of reference materials for human pancreatic lipase: BCR 693 (from human pancreatic juice) and BCR 694 (recombinant) | journal = Clin. Chem. Lab. Med. | volume = 41 | issue = 2 | pages = 169–76 | year = 2003 | pmid = 12667003 | doi = 10.1515/CCLM.2003.028 | s2cid = 28593258 }}
* {{cite journal | vauthors = Colin DY, Deprez-Beauclair P, Allouche M, Brasseur R, Kerfelec B | title = Exploring the active site cavity of human pancreatic lipase | journal = Biochem. Biophys. Res. Commun. | volume = 370 | issue = 3 | pages = 394–8 | year = 2008 | pmid = 18353248 | doi = 10.1016/j.bbrc.2008.03.043 }}
* {{cite journal | vauthors = Ramos P, Coste T, Piémont E, Lessinger JM, Bousquet JA, Chapus C, Kerfelec B, Férard G, Mély Y | title = Time-resolved fluorescence allows selective monitoring of Trp30 environmental changes in the seven-Trp-containing human pancreatic lipase | journal = Biochemistry | volume = 42 | issue = 43 | pages = 12488–96 | year = 2003 | pmid = 14580194 | doi = 10.1021/bi034900e }}
* {{cite journal | vauthors = Yang Y, Lowe ME | title = Human pancreatic triglyceride lipase expressed in yeast cells: purification and characterization | journal = Protein Expr. Purif. | volume = 13 | issue = 1 | pages = 36–40 | year = 1998 | pmid = 9631512 | doi = 10.1006/prep.1998.0874 }}
* {{cite journal | vauthors = Sims HF, Jennens ML, Lowe ME | title = The human pancreatic lipase-encoding gene: structure and conservation of an Alu sequence in the lipase gene family | journal = Gene | volume = 131 | issue = 2 | pages = 281–5 | year = 1993 | pmid = 8406023 | doi = 10.1016/0378-1119(93)90307-O }}
* {{cite journal | vauthors = Grandval P, De Caro A, De Caro J, Sias B, Carrière F, Verger R, Laugier R | title = Critical evaluation of a specific ELISA and two enzymatic assays of pancreatic lipases in human sera | journal = Pancreatology | volume = 4 | issue = 6 | pages = 495–503; discussion 503–4 | year = 2004 | pmid = 15316225 | doi = 10.1159/000080246 | s2cid = 39583651 }}
* {{cite journal | vauthors = Belle V, Fournel A, Woudstra M, Ranaldi S, Prieri F, Thomé V, Currault J, Verger R, Guigliarelli B, Carrière F | title = Probing the opening of the pancreatic lipase lid using site-directed spin labeling and EPR spectroscopy | journal = Biochemistry | volume = 46 | issue = 8 | pages = 2205–14 | year = 2007 | pmid = 17269661 | doi = 10.1021/bi0616089 }}
* {{cite journal | vauthors = Lowe ME | title = Structure and function of pancreatic lipase and colipase | journal = Annu. Rev. Nutr. | volume = 17 | pages = 141–58 | year = 1997 | pmid = 9240923 | doi = 10.1146/annurev.nutr.17.1.141 }}
* {{cite journal | vauthors = Bourbon-Freie A, Dub RE, Xiao X, Lowe ME | title = Trp-107 and trp-253 account for the increased steady state fluorescence that accompanies the conformational change in human pancreatic triglyceride lipase induced by tetrahydrolipstatin and bile salt | journal = J. Biol. Chem. | volume = 284 | issue = 21 | pages = 14157–64 | year = 2009 | pmid = 19346257 | pmc = 2682864 | doi = 10.1074/jbc.M901154200 | doi-access = free }}
* {{cite journal | vauthors = Ranaldi S, Belle V, Woudstra M, Bourgeas R, Guigliarelli B, Roche P, Vezin H, Carrière F, Fournel A | title = Amplitude of pancreatic lipase lid opening in solution and identification of spin label conformational subensembles by combining continuous wave and pulsed EPR spectroscopy and molecular dynamics | journal = Biochemistry | volume = 49 | issue = 10 | pages = 2140–9 | year = 2010 | pmid = 20136147 | doi = 10.1021/bi901918f }}

{{InterPro content|IPR013818}}
{{Clinical biochemistry blood tests}}
{{PDB Gallery|geneid=5406}}
{{Esterases}}
{{Enzymes}}
{{Portal bar|Biology|border=no}}

[[Category:EC 3.1.1]]
[[Category:Protein domains]]
[[Category:Protein families]]