Vés al contingut

Laminina, alfa 3

De la Viquipèdia, l'enciclopèdia lliure
Aquesta és una versió anterior d'aquesta pàgina, de data 16:35, 17 ago 2024 amb l'última edició de Jmarchn (discussió | contribucions). Pot tenir inexactituds o contingut no apropiat no present en la versió actual.
(dif.) ←la pròxima versió més antiga | vegeu la versió actual (dif.) | Versió més nova → (dif.)
Infotaula de gen Laminina, alfa 3
Identificadors
ÀliesLAMA3 (HUGO), BM600, E170, LAMNA, LOCS, lama3a, Laminin, alpha 3, laminin subunit alpha 3, JEB2B, JEB2A, JEB2C
Identif. externsOMIM: 600805   MGI: 99909   HomoloGene: 18279   GeneCards: LAMA3   OMA: LAMA3 - orthologs
Malalties relacionades genèticament
esclerosi lateral amiotròfica, Laryngoonychocutaneous syndrome Podeu traduir-lo, junctional epidermolysis bullosa Herlitz type Podeu traduir-lo [1]
Wikidata
Veure/Editar gen humàVeure/Editar gen del ratolí

La Laminina subunitat alfa 3 és una proteïna que en els humans és codificada pel gen LAMA3.[6][7]

Les laminines són components de la membrana basal que mitjancien la unió, la migració i l'organització de les cèl·lules en teixits durant el desenvolupament embrionari per interacció amb altres components de la matriu extracel·lular. La proteïna codificada per aquest gen és la cadena alfa 3 de la laminina 5, que és una complexa glicopreteïna composta de tres subunitats (alfa, beta i gamma). La laminina 5 es creu que està relacionada amb l'adhesió cel·lular, la transducció de senyal i la diferenciació dels queraticonits. Mutacions en aquest gen s'han identificat com a la causa de l'epidermòlisi ampul·lar de tipus Herlitz. S'han identificat variants de transcrits, provinents d'splicings alternatius, codificant per diferents isoformes.[7]

Interaccions

[modifica]

S'ha demostrat que la laminina, alfa 3 té una interacció amb la SDC2.[8]

Referències

[modifica]
  1. ↑ «Malalties que s'associen genèticament amb Laminina, alfa 3, vegeu/editeu les referències a wikidata».
  2. ↑ 2,0 2,1 2,2 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000053747 - Ensembl, May 2017
  3. ↑ 3,0 3,1 3,2 GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000024421 – Ensembl, May 2017
  4. ↑ «Human PubMed Reference:». National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  5. ↑ «Mouse PubMed Reference:». National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  6. ↑ Ryan MC, Tizard R, VanDevanter DR, Carter WG «Cloning of the LamA3 gene encoding the alpha 3 chain of the adhesive ligand epiligrin. Expression in wound repair». J Biol Chem, 269, 36, Oct 1994, pàg. 22779-87. PMID: 8077230.
  7. ↑ 7,0 7,1 «Entrez Gene: LAMA3 laminin, alpha 3».
  8. ↑ Utani, A; Nomizu M, Matsuura H, Kato K, Kobayashi T, Takeda U, Aota S, Nielsen P K, Shinkai H «A unique sequence of the laminin alpha 3 G domain binds to heparin and promotes cell adhesion through syndecan-2 and -4». J. Biol. Chem. [United States], 276, 31, Aug. 2001, pàg. 28779-88. DOI: 10.1074/jbc.M101420200. ISSN: 0021-9258. PMID: 11373281.

Bibliografia relacionada

[modifica]
  • Timpl R «Macromolecular organization of basement membranes.». Curr. Opin. Cell Biol., 8, 5, 1997, pàg. 618–24. DOI: 10.1016/S0955-0674(96)80102-5. PMID: 8939648.
  • Kivirikko S, McGrath JA, Baudoin C, et al. «A homozygous nonsense mutation in the alpha 3 chain gene of laminin 5 (LAMA3) in lethal (Herlitz) junctional epidermolysis bullosa.». Hum. Mol. Genet., 4, 5, 1995, pàg. 959–62. DOI: 10.1093/hmg/4.5.959. PMID: 7633458.
  • Rousselle P, Golbik R, van der Rest M, Aumailley M «Structural requirement for cell adhesion to kalinin (laminin-5).». J. Biol. Chem., 270, 23, 1995, pàg. 13766–70. DOI: 10.1074/jbc.270.23.13766. PMID: 7775432.
  • Burgeson RE, Chiquet M, Deutzmann R, et al. «A new nomenclature for the laminins.». Matrix Biol., 14, 3, 1994, pàg. 209–11. DOI: 10.1016/0945-053X(94)90184-8. PMID: 7921537.
  • Vidal F, Baudoin C, Miquel C, et al. «Cloning of the laminin alpha 3 chain gene (LAMA3) and identification of a homozygous deletion in a patient with Herlitz junctional epidermolysis bullosa.». Genomics, 30, 2, 1996, pàg. 273–80. DOI: 10.1006/geno.1995.9877. PMID: 8586427.
  • McGrath JA, Kivirikko S, Ciatti S, et al. «A recurrent homozygous nonsense mutation within the LAMA3 gene as a cause of Herlitz junctional epidermolysis bullosa in patients of Pakistani ancestry: evidence for a founder effect.». J. Invest. Dermatol., 106, 4, 1996, pàg. 781–4. DOI: 10.1111/1523-1747.ep12346349. PMID: 8618022.
  • Mizushima H, Miyagi Y, Kikkawa Y, et al. «Differential expression of laminin-5/ladsin subunits in human tissues and cancer cell lines and their induction by tumor promoter and growth factors.». J. Biochem., 120, 6, 1997, pàg. 1196–202. PMID: 9010770.
  • Miner JH, Patton BL, Lentz SI, et al. «The laminin alpha chains: expression, developmental transitions, and chromosomal locations of alpha1-5, identification of heterotrimeric laminins 8-11, and cloning of a novel alpha3 isoform.». J. Cell Biol., 137, 3, 1997, pàg. 685–701. DOI: 10.1083/jcb.137.3.685. PMID: 9151674.
  • Doliana R, Bellina I, Bucciotti F, et al. «The human alpha3b is a 'full-sized' laminin chain variant with a more widespread tissue expression than the truncated alpha3a.». FEBS Lett., 417, 1, 1998, pàg. 65–70. DOI: 10.1016/S0014-5793(97)01251-9. PMID: 9395076.
  • Mrowiec T, Melchar C, Górski A «HIV-protein-mediated alterations in T cell interactions with the extracellular matrix proteins and endothelium.». Arch. Immunol. Ther. Exp. (Warsz.), 45, 2-3, 1998, pàg. 255–9. PMID: 9597096.
  • Pulkkinen L, Cserhalmi-Friedman PB, Tang M, et al. «Molecular analysis of the human laminin alpha3a chain gene (LAMA3a): a strategy for mutation identification and DNA-based prenatal diagnosis in Herlitz junctional epidermolysis bullosa.». Lab. Invest., 78, 9, 1998, pàg. 1067–76. PMID: 9759651.
  • Gonzales M, Haan K, Baker SE, et al. «A cell signal pathway involving laminin-5, alpha3beta1 integrin, and mitogen-activated protein kinase can regulate epithelial cell proliferation.». Mol. Biol. Cell, 10, 2, 1999, pàg. 259–70. PMID: 9950675.
  • Hirosaki T, Mizushima H, Tsubota Y, et al. «Structural requirement of carboxyl-terminal globular domains of laminin alpha 3 chain for promotion of rapid cell adhesion and migration by laminin-5.». J. Biol. Chem., 275, 29, 2000, pàg. 22495–502. DOI: 10.1074/jbc.M001326200. PMID: 10801807.
  • Amano S, Scott IC, Takahara K, et al. «Bone morphogenetic protein 1 is an extracellular processing enzyme of the laminin 5 gamma 2 chain.». J. Biol. Chem., 275, 30, 2000, pàg. 22728–35. DOI: 10.1074/jbc.M002345200. PMID: 10806203.
  • Goldfinger LE, Jiang L, Hopkinson SB, et al. «Spatial regulation and activity modulation of plasmin by high affinity binding to the G domain of the alpha 3 subunit of laminin-5.». J. Biol. Chem., 275, 45, 2001, pàg. 34887–93. DOI: 10.1074/jbc.M006652200. PMID: 10956663.
  • Fujiwara H, Kikkawa Y, Sanzen N, Sekiguchi K «Purification and characterization of human laminin-8. Laminin-8 stimulates cell adhesion and migration through alpha3beta1 and alpha6beta1 integrins.». J. Biol. Chem., 276, 20, 2001, pàg. 17550–8. DOI: 10.1074/jbc.M010155200. PMID: 11278628.
  • McArthur CP, Wang Y, Heruth D, Gustafson S «Amplification of extracellular matrix and oncogenes in tat-transfected human salivary gland cell lines with expression of laminin, fibronectin, collagens I, III, IV, c-myc and p53.». Arch. Oral Biol., 46, 6, 2001, pàg. 545–55. DOI: 10.1016/S0003-9969(01)00014-0. PMID: 11311202.
  • Utani A, Nomizu M, Matsuura H, et al. «A unique sequence of the laminin alpha 3 G domain binds to heparin and promotes cell adhesion through syndecan-2 and -4.». J. Biol. Chem., 276, 31, 2001, pàg. 28779–88. DOI: 10.1074/jbc.M101420200. PMID: 11373281.
Obtingut de «https://ca.wikipedia.org/w/index.php?title=Laminina,_alfa_3&oldid=33791748»