Ακτίνη

Η ακτίνη είναι η πλέον άφθονη πρωτεΐνη στα περισσότερα ευκαρυωτικά κύτταρα. Είναι πολύ συντηρημένο μόριο και συμμετέχει στις περισσότερες αλληλεπιδράσεις πρωτεΐνης-πρωτεΐνης από οποιαδήποτε γνωστή πρωτεΐνη. Αυτές οι ιδιότητες, μαζί με την ικανότητά της να μεταβαίνει, μεταξύ των μονομερών (G-ακτίνη) και των νηματωδών (F-ακτίνη) καταστάσεων, υπό τον έλεγχο της υδρόλυσης νουκλεοτιδίων, ιόντων και ενός μεγάλου αριθμού δεσμευτικών πρωτεϊνών ακτίνης (ABP· αγγλικά: Actin Binding Proteins), καθιστούν την ακτίνη κρίσιμο παράγοντα σε πολλά κυτταρικές λειτουργίες, που κυμαίνονται από την κυτταρική κινητικότητα και τη διατήρηση του κυτταρικού σχήματος, έως της πολικότητας στη ρύθμιση της μεταγραφής. Επιπλέον, η αλληλεπίδραση νηματοειδούς ακτίνης με μυοσίνη αποτελεί τη βάση της συστολής των μυών. Λόγω του κεντρικού ρόλου της στο κύτταρο, ο κυτταροσκελετός της ακτίνης διασπάται από πολυάριθμα παθογόνα^[1] Η μονομερής ακτίνη είναι μια σφαιρική πρωτεΐνη (G-ακτίνη), η οποία πολυμερίζεται και σχηματίζει μικρονημάτια (F-ακτίνη). Όλες οι υπομονάδες της ακτίνης είναι στραμμένες προς τη μια κατεύθυνση των νηματίων (πολική διάταξη των νηματίων). Τα μικρονημάτια είναι εξαιρετικά λεπτά νηματοειδή πολυμερή, διαμέτρου 5 nm, η δομή των οποίων βασίζεται σε πολυμερισμό των μονομερών της πρωτεΐνης ακτίνης. Υπάρχουν έξι διαφορετικοί μοριακοί τύποι (ισότυποι) της ακτίνης, οι οποίοι έχουν ειδική κατανομή στα διάφορα είδη κυττάρων όπως είναι για παράδειγμα οι ισότυποι των λείων και γραμμωτών μυϊκών ινών.^[2]

Κύτταρα τα οποία δεν έχουν ως κύρια λειτουργία τους τη συστολή, περιέχουν επίσης σφαιρικές υπομονάδες διαφόρων υποτύπων της ακτίνης που φαίνεται ότι πολυμερίζονται ευχερώς σχηματίζοντας μικρονημάτια και κατόπιν αποπολυμερίζονται, παρέχοντας με τον τρόπο αυτό ένα διαρκώς αναδιαμορφούμενο δυναμικά στηρικτικό δίκτυο. Διάφορες εξειδικευμένες δομές της μεμβράνης, όπως για παράδειγμα οι μικρολάχνες περιέχουν επίσης σκελετό από νημάτια ακτίνης, που διαδραματίζει στηρικτικό ρόλο και επιπλέον επιτρέπει και την αυξομείωση του μεγέθους των μικρολαχνών.^[2]

Μονομερές G-ακτίνης

Τα σπονδυλωτά εκφράζουν τρεις κύριες ισομορφές ακτίνης, συμπεριλαμβανομένων τριών α-ισομορφών σκελετικών, καρδιακών και λείων μυών και των ισομορφών β- και γ που εκφράζονται σε μη μυϊκά και μυϊκά κύτταρα. Οι ισομορφές της ακτίνης διαφέρουν μόνο σε μερικά αμινοξέα, με τις περισσότερες παραλλαγές να συμβαίνουν προς το αμινοτελικό άκρο. Η ακτίνη υφίσταται επίσης διάφορες μορφές μετα-μεταφραστικών τροποποιήσεων. Για παράδειγμα, η His73 της α-ακτίνης του σκελετικού μυός μεθυλιώνεται, τα αμινοτελικά μεθειονίνη και τα υπολείμματα κυστεΐνης ακετυλιώνονται και διασπώνται και το προκύπτον αμινοτελικό ασπαραγινικό οξύ στη συνέχεια επαναακετυλιώνεται.^[1]

Από τον αρχικό προσδιορισμό της κρυσταλλικής δομής της G-ακτίνης σε σύμπλοκο με DNAάση Ι, έχουν αναφερθεί πάνω από 80 δομές ακτίνης. Η πλειοψηφία αυτών των δομών έχουν ληφθεί ως σύμπλοκα με «ακτινοδεσμευτικές πρωτεΐνες» (ΑΒΡ) και μικρά μόρια, ή με χημική τροποποίηση ή μετάλλαξη ακτίνης, με σκοπό την αποτροπή του πολυμερισμού. Αξιοσημείωτο είναι πάντως, ότι ανεξαρτήτως του δεσμευμένου μορίου ή της νουκλεοτιδικής κατάστασης, η διαμόρφωση του μονομερούς ακτίνης είναι βασικά η ίδια.Η ακτίνη ανήκει σε μια δομική υπεροικογένεια με γλυκοκινάσες, εξοκινάσες και πρωτεΐνες Hsp70. Οι πρωτεΐνες Arp και οι προκαρυωτικές πρωτεΐνες MreB και ParM , που μοιάζουν με ακτίνη είναι επίσης μέρος αυτής της υπεροικογένειας ^[3] Κοινό σε αυτές τις πρωτεΐνες, είναι ότι η πολυπεπτιδική αλυσίδα των 375-αμινοξέων (αα) ακτίνης αναδιπλώνεται σε δύο κύριες περιοχές α / β .Λόγω της τοποθεσίας τους εντός του νήματος ακτίνης, οι δύο κύριες περιοχές της ακτίνης είναι γνωστές ως εξωτερικές και εσωτερικές περιοχές και λόγω των προφανώς διαφορετικών μεγεθών τους σε εικόνες ηλεκτρονικής μικροσκοπίας (EM), έχουν επίσης ονομαστεί μικρές και μεγάλες περιοχές, αντίστοιχα.Το μονομερές ακτίνης είναι μάλλον επίπεδο, προσαρμόζεται σε ένα ορθογώνιο πρίσμα με διαστάσεις 55 Å × 55 Å × 35 Å.

Παραπομπές

↑ ^1,0 ^1,1 Dominguez, Roberto; Holmes, Kenneth C. (2011). «Actin Structure and Function». Annual Review of Biophysics 40 (1): 169–186. doi:10.1146/annurev-biophys-042910-155359. PMID 21314430. PMC PMC3130349. https://doi.org/10.1146/annurev-biophys-042910-155359.
↑ ^2,0 ^2,1 «Ιστολογία - Εμβρυολογία Ι». emed.med.uoa.gr. Αρχειοθετήθηκε από το πρωτότυπο στις 1 Ιανουαρίου 2013. Ανακτήθηκε στις 14 Μαΐου 2018.
↑ van den Ent, F.; Amos, L. A.; Löwe, J. (2001-09-06). «Prokaryotic origin of the actin cytoskeleton». Nature 413 (6851): 39–44. doi:10.1038/35092500. ISSN 0028-0836. PMID 11544518. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11544518.

[:0-1] 1,0 ^1,1 Dominguez, Roberto; Holmes, Kenneth C. (2011). «Actin Structure and Function». Annual Review of Biophysics 40 (1): 169–186. doi:10.1146/annurev-biophys-042910-155359. PMID 21314430. PMC PMC3130349. https://doi.org/10.1146/annurev-biophys-042910-155359.

[:1-2] 2,0 ^2,1 «Ιστολογία - Εμβρυολογία Ι». emed.med.uoa.gr. Αρχειοθετήθηκε από το πρωτότυπο στις 1 Ιανουαρίου 2013. Ανακτήθηκε στις 14 Μαΐου 2018.

[3] van den Ent, F.; Amos, L. A.; Löwe, J. (2001-09-06). «Prokaryotic origin of the actin cytoskeleton». Nature 413 (6851): 39–44. doi:10.1038/35092500. ISSN 0028-0836. PMID 11544518. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11544518.

[1]

[2]

[3]