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Diferencia entre revisiones de «Albúmina»

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Tipos de albúmina
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FACULTAD DE FARMACIA|fechaacceso=10-11-2024}}</ref> En personas con malnutrición, inflamación y enfermedades graves del hígado y los riñones, la concentracíón de esta sustancia es baja.<ref name=":1" />
FACULTAD DE FARMACIA|fechaacceso=10-11-2024}}</ref> En personas con malnutrición, inflamación y enfermedades graves del hígado y los riñones, la concentracíón de esta sustancia es baja.<ref name=":1" />
* '''[[Ovoalbúmina]].''' Es la principal proteína de la clara del huevo, tiene relevantes propiedades espumantes<ref>{{Cita publicación|url=https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/37925915/|título=Improvement of foaming properties of ovalbumin: Insights into the synergistic effect of preheating and high-intensity ultrasound on physicochemical properties and structure analysis|apellidos=Yu|nombre=Zhihui|apellidos2=Ma|nombre2=Li|fecha=2023-12|publicación=Ultrasonics Sonochemistry|volumen=101|páginas=106672|fechaacceso=2024-11-10|issn=1873-2828|doi=10.1016/j.ultsonch.2023.106672|pmid=37925915|apellidos3=Liu|nombre3=Binbin|apellidos4=Wang|nombre4=Wenqing|apellidos5=Shang|nombre5=Ziqi|apellidos6=Dang|nombre6=Huichao|apellidos7=Liu|nombre7=Chunyou}}</ref> y puede ser empleada para producir péptidos con diversas propiedades funcionales.<ref>{{Cita publicación|url=https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/25085935/|título=Enzymatic hydrolysis of ovalbumin and the functional properties of the hydrolysates|apellidos=Abeyrathne|nombre=E. D. N. S.|apellidos2=Lee|nombre2=H. Y.|fecha=2014-10|publicación=Poultry Science|volumen=93|número=10|páginas=2678–2686|fechaacceso=2024-11-10|issn=0032-5791|doi=10.3382/ps.2014-04155|pmid=25085935|apellidos3=Jo|nombre3=C.|apellidos4=Nam|nombre4=K. C.|apellidos5=Ahn|nombre5=D. U.}}</ref>
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* '''[[Lactalbúmina]]:''' Es la albúmina de la [[leche]]. La α-lactalbúmina es una proteína que constituye más de un tercio de las proteínas presentes en la leche humana. La α-lactoalbúmina es una proteína atractiva, tanto por sus propiedades físicas, que comprenden un perfil de sabor limpio, alta solubilidad en agua y estabilidad térmica (que combinadas facilitan diversos usos en alimentación), como por sus propiedades biológicas derivadas de su calidad proteica, que generan el potencial para diferentes aplicaciones nutricionales. Hasta ahora, la mayoría de las aplicaciones de la α-lactoalbúmina provienen de su exclusiva composición de aminoácidos, enfocándose principalmente en el el aminoácido esencial triptófano, precursor del neurotransmisor serotonina. No obstante, la α-lactoalbúmina es también una rica fuente de aminoácidos que contienen azufre, presentando una relación inusual de 5:1 entre cisteína y metionina. Además, contiene aminoácidos ramificados, lisina y péptidos potencialmente bioactivos. Debido a su composición en aminoácidos y biopéptidos asociados, la α-lactoalbúmina puede utilizarse como suplemento proteico para promover el desarrollo infantil, potenciar la función gastrointestinal y proteger la masa muscular en adultos de avanzada edad. Los usos más estudiados de la α-lactoalbúmina son como elemento de fórmulas infantiles que pretenden ser más parecidas a la leche materna, y como suplemento para mejorar el sueño y el estado de ánimo en adultos. Sin embargo, también puede tener aplicaciones clínicas en el tratamiento del cáncer o en la mejora de la respuesta inmunitaria.<ref>{{Cita publicación|url=https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC5934683/|título=Applications for α-lactalbumin in human nutrition|apellidos=Layman D.K., Lönnerdal B., Fernstorm J.D.|fecha=2018|publicación=Pubmed Central|fechaacceso=11-11-2024|doi=10.1093/nutrit/nuy004|pmid=29617841}}</ref>
* '''[[Lactalbúmina]]:''' Es la albúmina de la [[leche]].
* '''[[Conalbúmina]]''' u ovotransferrina: constituye en torno al 13{{esd}}% de la clara del [[huevo (biología)|huevo]]. Tiene una gran afinidad por el hierro.<ref>{{cite journal|url=http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0963996911004522 | doi=10.1016/j.foodres.2011.07.012 | volume=46 | title=Ovotransferrin: Structure, bioactivities, and preparation | journal=Food Research International | pages=480-487}}</ref>
* '''[[Conalbúmina]]''' u ovotransferrina: constituye en torno al 13{{esd}}% de la clara del [[huevo (biología)|huevo]]. Tiene una gran afinidad por el hierro.<ref>{{cite journal|url=http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0963996911004522 | doi=10.1016/j.foodres.2011.07.012 | volume=46 | title=Ovotransferrin: Structure, bioactivities, and preparation | journal=Food Research International | pages=480-487}}</ref>


Revisión del 22:11 11 nov 2024

Albúmina
Estructuras disponibles
PDB Buscar ortólogos: PDBe, RCSB
Identificadores
Símbolo ALB (HGNC: 399)
Identificadores
externos
Locus Cr. 4 q13.3
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Entrez
213
UniProt
Q9P157 n/a
RefSeq
(ARNm)
NM_000477 n/a
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La albúmina —del latín: albūmen ‘clara de huevo’— es la principal proteína de la sangre, y una de las más abundantes en el ser humano. Se sintetiza en el hígado.[1]​[2]​

La concentración normal en la sangre humana oscila entre 3,5 y 5,0 gramos por decilitro,[1]​ y supone un 54,31 % de la proteína plasmática. El resto de proteínas presentes en el plasma se llaman en conjunto globulinas. La albúmina es fundamental para el mantenimiento de la presión oncótica, necesaria para la distribución correcta de los líquidos corporales entre el compartimento intravascular y el extravascular, localizado entre los tejidos.[3]​ La albúmina tiene carga eléctrica negativa. La membrana basal del glomérulo renal, también está cargada negativamente, lo que impide la filtración glomerular de la albúmina a la orina.[3]​ En el síndrome nefrótico, esta propiedad es menor, y se pierde gran cantidad de albúmina por la orina.[4]​

Debido a que los animales pequeños, como por ejemplo las ratas, viven con una presión sanguínea baja, necesitan una presión osmótica menor, y también necesitan una baja cantidad de albúmina para mantener la distribución de los fluidos.

Si efectuamos una electroforesis de las proteínas del suero a un pH fisiológico, la proteína albúmina es la que más avanza (obviando la pequeña banda llamada prealbúmina, que la precede) por varias razones:

  • Tamaño y carga: la albúmina es una proteína relativamente pequeña y altamente soluble, lo que facilita su movilidad en un campo isoeléctrico.
  • Concentración: la albúmina es la proteína más abundante, lo que significa que está presente en grandes cantidades, esto hace que aumente su visibilidad en el gel.
  • Punto isoeléctrico: la albúmina tiene un punto isoeléctrico que permite una separación clara durante la electroforesis, ya que se moverá hacia el electrodo de carga opuesta.

Estructura

La albúmina, también conocida como albúmina sérica humana (HSA) es una proteína globular con estructura terciaria y una forma similar a la de un corazón, constituida por alrededor de 585 aminoácidos, con una gran proporción de aminoácidos ácidos que le dan una carga negativa a pH de 7, con una serie repetitiva de seis subdominios helicales. Su estructura le confiere gran estabilidad, pero tambiién gran flexibilidad, lo que le permite ligar y transportar un amplio rango de moléculas, tanto endógenas como exógenas.

Presenta aproximadamente un 67% de hélices α, un 10% de vueltas, 23 de bobinas aleatorias y ninguna lámina β.

A través de una cristalografía de rayos X se pueden observar tres dominios bien diferenciados de la albúmina: dominio I (1-195 aminoácidos), dominio II (196-383 aminoácidos) y dominio III (184-585 aminoácidos). Y a su vez cada dominio se subdivide en dos subdominios, A y B, cada uno con sus funciones correspondientes, siendo así la albúmina una molécula multifuncional cuyas propiedades biológicas derivan de su ubicación (intravascular, extravascular e intracelular), alta concentración y carga negativa.[5]​

La albúmina sérica humana tiene 17 puentes disulfuro intramoleculares que están presentes principalmente entre las hélices α. Estos enlaces disulfuro son esenciales para la estabilidad de la proteína. También tiene un residuo de cisterna libre (Cys-34), presente en el dominio I y en el resto de especies. Este residuo es el responsable de la dimerización de la albúmina durante la purificación formando un puente de disulfuro intramolecular. El residuo de cisteína libre está en una grieta de ≈10 Å de profundidad, presentando un sitio molecular propicio para la tiolación, oxidación y nitrosilación. De hecho la estructura química de la albúmina sérica humana es susceptible de modificación a través de reacciones enzimáticas y no enzimáticas, incluyendo glicosilación, oxidación reversible y no reversible en la posición Cys-34. También juega un papel crítico en las propiedades redox, en la formación de complejos con varios iones metálicos y la eliminación de radicales libres, así como la protección contra la peroxidación de los lípidos por especies reactivas de oxígeno. Además, un residuo de histidina conservado (His-3) también actúa como quemador de metal crítico que excava las especias reactivas de oxígeno.

Características

  • Posee un pKa de 8.5
  • Tiene un pH de 4.8
  • Tiene una masa molecular de 67 000 daltons
  • Tiene un pI de 4.6

Además existe un grado notable de similitud en lo que se refiere a la secuencia, estructura y distribución de la carga superficial entre la albúmina sérica humana y sus contrapartes de fuentes bobinas (BSA), equinas (ESA), leporina (LSA) y caninas (CSA). A partir de dichas similitudes y un análisis de la dinámica molecular de la albúmina sérica humana y sus contrapartes bobinas y caninas se indica que el movimiento de los dominios I y III es la clave para definir las numerosas propiedades de la albúmina.

Una molécula de albumina albergando seis ácidos palmíticos.

Funciones de la albúmina

  • Mantenimiento de la presión oncótica. La albúmina es la responsable del 80% de la presión oncótica al mantener el equilibrio del volumen intravascular y extravascular.[6]​
  • Transporte de hormonas tiroideas.
  • Transporte de hormonas liposolubles.
  • Transporte de ácidos grasos libres. La albúmina, que posee alrededor de 7 sitios de unión para ácidos grasos con una afinidad de moderada a alta, actúa como la principal proteína de unión de ácidos grasos en los fluidos extracelulares. Además, esta puede favorecer a la absorción de ácidos grasos por parte de los órganos que requieren estos sustratos.[7]​
  • Transporte de bilirrubina no conjugada al hígado, donde es absorbida por los hepatocitos y conjugada con ácido glucurónico para volverse soluble en agua.[8]​
  • Transporte de muchos fármacos y drogas. Muchos fármacos antimicóticos y oncológicos altamente hidrofóbicos se transportan en medios acuosos formando complejos con la albúmina gracias a la presencia de tres dominios hidrofóbicos contenidos en su estructura proteica; lo que permite concluir que la incorporación de drogas hidrofóbicas está condicionada por la cantidad de dominios hidrofóbicos.[9]​
  • Transporte de vitaminas y enzimas.[10]​
  • Unión competitiva con iones de calcio.
  • Control del pH.
  • Funciona como un transportador de la sangre y lo contiene el plasma.
  • Regulador de líquidos extracelulares, efecto Donnan.
  • Servía para unir la emulsión al vidrio para fijar las primeras fotografías.
  • Antioxidante que impide la oxidación de ácidos grasos poliinsaturados sometidos a una reacción de Fenton.[11]​

Causas de la deficiencia de albúmina

Tipos de albúmina

  • Seroalbúmina. También conocida como albúmina sérica, es una de las proteínas plasmáticas más importantes.[12]​ Además, la seroalbúmina es el tipo de proteína plasmática que más contribuye a la unión con fármacos.[13]​ En personas con malnutrición, inflamación y enfermedades graves del hígado y los riñones, la concentracíón de esta sustancia es baja.[12]​
  • Ovoalbúmina. Es la principal proteína de la clara del huevo, tiene relevantes propiedades espumantes[14]​ y puede ser empleada para producir péptidos con diversas propiedades funcionales.[15]​
  • Lactalbúmina: Es la albúmina de la leche. La α-lactalbúmina es una proteína que constituye más de un tercio de las proteínas presentes en la leche humana. La α-lactoalbúmina es una proteína atractiva, tanto por sus propiedades físicas, que comprenden un perfil de sabor limpio, alta solubilidad en agua y estabilidad térmica (que combinadas facilitan diversos usos en alimentación), como por sus propiedades biológicas derivadas de su calidad proteica, que generan el potencial para diferentes aplicaciones nutricionales. Hasta ahora, la mayoría de las aplicaciones de la α-lactoalbúmina provienen de su exclusiva composición de aminoácidos, enfocándose principalmente en el el aminoácido esencial triptófano, precursor del neurotransmisor serotonina. No obstante, la α-lactoalbúmina es también una rica fuente de aminoácidos que contienen azufre, presentando una relación inusual de 5:1 entre cisteína y metionina. Además, contiene aminoácidos ramificados, lisina y péptidos potencialmente bioactivos. Debido a su composición en aminoácidos y biopéptidos asociados, la α-lactoalbúmina puede utilizarse como suplemento proteico para promover el desarrollo infantil, potenciar la función gastrointestinal y proteger la masa muscular en adultos de avanzada edad. Los usos más estudiados de la α-lactoalbúmina son como elemento de fórmulas infantiles que pretenden ser más parecidas a la leche materna, y como suplemento para mejorar el sueño y el estado de ánimo en adultos. Sin embargo, también puede tener aplicaciones clínicas en el tratamiento del cáncer o en la mejora de la respuesta inmunitaria.[16]​
  • Conalbúmina u ovotransferrina: constituye en torno al 13 % de la clara del huevo. Tiene una gran afinidad por el hierro.[17]​

Síntesis y secreción de albúmina en el ser humano

En el ser humano, la síntesis de albúmina se efectúa en el hígado, específicamente en los polirribosomas unidos al retículo endoplasmático. La secreción plasmática se efectúa por la acción contráctil del aparato microtubular de la célula. La producción hepática de la albúmina es de 11 a 14 g/día.[2]​

Véase también

Referencias

  1. ↑ a b «La albúmina en la sangre». Archivado desde el original el 12 de septiembre de 2008. Consultado el 18 de septiembre de 2008. 
  2. ↑ a b c M.,, Herrerías Gutiérrez, J.; A.,, Díaz Belmont,; M.,, Jiménez Sáenz, (1996). Tratado de hepatología. Universidad de Sevilla. ISBN 8447203336. OCLC 35755803. 
  3. ↑ a b Pocock, Gillian; Richards, Christopher D (2005). «El riñón y la regulación del medio interno». Fisiología humana: La base de la Medicina. Elsevier España. ISBN 8445814796. «Véase página 395.» 
  4. ↑ «La albumina en el síndrome nefrótico». Consultado el 18 de septiembre de 2008. 
  5. ↑ He, Xiao Min; Carter, Daniel C. (16 de julio de 1992). «Atomic structure and chemistry of human serum albumin». Nature (en inglés) 358 (6383): 209-215. ISSN 0028-0836. doi:10.1038/358209a0. Consultado el 5 de noviembre de 2024. 
  6. ↑ Aguirre Puig, P.; Orallo Morán, M. A.; Pereira Matalobos, D.; Prieto Requeijo, P. (1 de noviembre de 2014). «Papel actual de la albúmina en cuidados críticos». Revista Española de Anestesiología y Reanimación 61 (9): 497-504. ISSN 0034-9356. doi:10.1016/j.redar.2014.04.016. Consultado el 9 de noviembre de 2024. 
  7. ↑ van der Vusse, Ger J. (2009). «Albumin as fatty acid transporter». Drug Metabolism and Pharmacokinetics 24 (4): 300-307. ISSN 1880-0920. PMID 19745557. doi:10.2133/dmpk.24.300. Consultado el 9 de noviembre de 2024. 
  8. ↑ «Ictericia - Ictericia». Manual MSD versión para profesionales. Consultado el 9 de noviembre de 2024. 
  9. ↑ Soria, Néstor Walter (1 de marzo de 2009). «Modificaciones sitio dirigidas en la albúmina sérica humana para mejorar su afinidad en el transporte de medicamentos». Soria, Néstor Walter ORCID: https://orcid.org/0000-0002-8232-1822 , Beltramo, Dante Miguel ORCID: https://orcid.org/0000-0002-8198-3525 , Bianco, Ismael, Elbarcha, Osvaldo César and Galván, Cristian Ariel ORCID: https://orcid.org/0000-0002-1885-3664 (2009) Modificaciones sitio dirigidas en la albúmina sérica humana para mejorar su afinidad en el transporte de medicamentos. [Proyecto de investigación]. Consultado el 9 de noviembre de 2024. 
  10. ↑ «Prueba de albúmina en la sangre: Prueba de laboratorio de MedlinePlus». medlineplus.gov. Consultado el 9 de noviembre de 2024. 
  11. ↑ López-Rodríguez, G. Suárez-Diéguez, T. (2010). «ALBUMIN AND TRANSFERRIN ARE ANTIOXIDANTS THAT PREVENT LIPOPEROXIDATION IN VITRO». ALBUMIN AND TRANSFERRIN ARE ANTIOXIDANTS THAT PREVENT LIPOPEROXIDATION IN VITRO. Consultado el 09-11-2024. 
  12. ↑ a b «https://www.cancer.gov/espanol/publicaciones/diccionarios/diccionario-cancer/def/seroalbumina». www.cancer.gov. 2 de febrero de 2011. Consultado el 10 de noviembre de 2024. 
  13. ↑ Pablos Sánchez, R. (2015). «Interacciones de la dicloxacilina con seroalbumina e influencia de la vitamina B12». UNIVERSIDAD COMPLUTENSE DE MADRID FACULTAD DE FARMACIA. Consultado el 10-11-2024. 
  14. ↑ Yu, Zhihui; Ma, Li; Liu, Binbin; Wang, Wenqing; Shang, Ziqi; Dang, Huichao; Liu, Chunyou (2023-12). «Improvement of foaming properties of ovalbumin: Insights into the synergistic effect of preheating and high-intensity ultrasound on physicochemical properties and structure analysis». Ultrasonics Sonochemistry 101: 106672. ISSN 1873-2828. PMID 37925915. doi:10.1016/j.ultsonch.2023.106672. Consultado el 10 de noviembre de 2024. 
  15. ↑ Abeyrathne, E. D. N. S.; Lee, H. Y.; Jo, C.; Nam, K. C.; Ahn, D. U. (2014-10). «Enzymatic hydrolysis of ovalbumin and the functional properties of the hydrolysates». Poultry Science 93 (10): 2678-2686. ISSN 0032-5791. PMID 25085935. doi:10.3382/ps.2014-04155. Consultado el 10 de noviembre de 2024. 
  16. ↑ Layman D.K., Lönnerdal B., Fernstorm J.D. (2018). «Applications for α-lactalbumin in human nutrition». Pubmed Central. PMID 29617841. doi:10.1093/nutrit/nuy004. Consultado el 11-11-2024. 
  17. ↑ «Ovotransferrin: Structure, bioactivities, and preparation». Food Research International 46: 480-487. doi:10.1016/j.foodres.2011.07.012. 

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