Aktin
Aktin je jedan od najzastupljenijih strukturnih proteina u eukariotskim stanicama koji sudjeluje u više protein-protein interakcija nego bilo koji drugi protein. Navedena svojstva čine ovaj protein ključnim čimbenikom u većini staničnih funkcija, u rasponu od pokretljivosti stanica i održavanja oblika i polariteta stanice do regulacije transkripcije.[1]
Kuglasta je oblika. S istovjetnim se molekulama povezuje u lance nitastog aktina.[2]
Aktin može postojati u dva oblika: monomerni aktin (globularni [G] aktin) koji može polimerizirati u filamentni aktin ([F] aktin). Monomerna jedinica aktina izgrađena je od 375 aminokiselina te sadrži 4 subdomene između kojih se nalazi rascjep na koji se veže ATP.[3] Pošto su svi aktinski monomeri orijentirani u istom smjeru, aktinski filamenti imaju različit polaritet koji osigurava pravilno smatanje i uspostavljanje jedinstvenog smjera kretanja miozina u odnosu na aktin.[4]
U mišićnom tkivu tanki filamenti aktina u interakciji s filamentima miozina odgovorni su za mišićne kontrakcije koje su moguće zahvaljujući ATP-aznoj aktivnosti miozinskih molekula.[5]
Aktinski filamenti, uz intermedijarne filamente i mikrotubule, jedni su od citoskeletnih polimera. Kod ameboidnih i životinjskih stanica pružaju mehaničku strukturu i pokretljivost, a kod stanica gljiva i biljaka održavaju oblike staničnih odjeljaka.[6]
Gotovo sve eukariotske stanice koriste miozinske molekularne motore za transport organela putem aktinskih filamenata tijekom reorganizacije stanice ili diobe.[6] Na sličan način, nakupine aktinskih filamenata mijenjaju oblik stanice i uzrokuju protruzije koje djeluju kao početan korak u pokretljivosti stanica, tijekom koje miozinski motori stupaju u interakciju s aktinom.
Aktin također sudjeluje u procesima citokineze, endocitoze te kao repovi za pokretanje nekih vrsta bakterija.[6]
Identificirano je oko 160 različitih proteina koji stupaju u interakciju s aktinom. Većina sudjeluje u organizaciji staničnog aktina ili održavanju supramolekularnog F-aktina i njegove povezanosti s drugim staničnim komponentama. tek je nekoliko proteina na čiju enzimatsku aktivnost utječe aktin, primjer je DNaza 1.[5]
Mutacije aktina su asocirane s heterogenim bolestima pod nazivom kongenitalne miopatije.[7] Karakterizira ih slabost ili ukočenost skeletnih mišića što otežava aktivnosti kao što su disanje i gutanje. Mutacije koje uzrokuju ovaj tip bolesti se događaju na genima ACTA1 i nebulin.[8] Prilikom razvoja miopatija, u području sarkomere skeletnog mišićna dolazi do stvaranja homogenih nakupina aktina koji uzrokuju postupnu degeneraciju mišića.
Trenutno ne postoji lijek za kongenitalne miopatije te su fizioterapija, umjetno disanje i hranjenje putem nazogastrične intubacije jedina dostupna medicinska pomoć.[7]
Mađarski fiziolog Albert Szent-Györgyi 1938. je godine kad je istraživao biofiziku mišića otkrio da mišići sadrže aktin koji u kombinaciji s proteinom miozinom i izvorom energije (ATPom) kontrahira mišićna vlakna.
- ↑ Roberto Sominquez, Kenneth C. Holems. 2011. Actin Strucutre and Function. Annual Review of Biophysics. 40: 169–195
- ↑ aktin, Struna - Hrvatsko stomatološko nazivlje
- ↑ Thomas D. Pollard. 2016. Actin and Actin-Binding Proteins. Cold Spring Harb Perspect Biol. 8(8): a018226
- ↑ Geoffrey M. Cooper. 2000. The Cell: A molecular approach: Structure and organization of actin filaments“. 2nd edition. Washington, D.C : ASM Press; Sunderland, Mass.: Sinauer Associates
- ↑ a b Kühn S, Mannherz HG. 2017. Actin: Structure, Function, Dynamics, and Interactions with Bacterial Toxins. Curr Top Microbiol Immunol. 399: 1–34
- ↑ a b c Pollard TD, Cooper JA. 2009. Actin, a central player in cell shape and movement. Science. 27, 326(5957): 1208–12
- ↑ a b Clarkson E, Costa CF, Machesky LM. 2004. Congenital myopathies: diseases of the actin cytoskeleton. J Pathol. 204(4): 407–17CS1 održavanje: više imena: authors list (link)
- ↑ Romero NB, Clarke NF. 2013. Handbook of Clinical Neurology, Chapter 139 - Congenital myopathies. Elsevier. str. 1321–36