Leucin
| Leucin | |||
 |
| ||
| IUPAC-név | Leucin | ||
| Szabályos név | 2-amino-4-metilpentánsav | ||
| Kémiai azonosítók | |||
|---|---|---|---|
| CAS-szám | 61-90-5 | ||
| PubChem | 6106 | ||
| ChemSpider | 5880 | ||
| DrugBank | DB01746 | ||
| KEGG | D00030 | ||
| ChEBI | 57427 | ||
| |||
| |||
| InChIKey | ROHFNLRQFUQHCH-YFKPBYRVSA-N | ||
| UNII | GMW67QNF9C | ||
| ChEMBL | 291962 | ||
| Kémiai és fizikai tulajdonságok | |||
| Kémiai képlet | C6H13NO2 | ||
| Moláris tömeg | 131,17 g/mol | ||
| Savasság (pKa) | 2,36 (karboxil), 9,60 (amin)[1] | ||
| Ha másként nem jelöljük, az adatok az anyag standardállapotára (100 kPa) és 25 °C-os hőmérsékletre vonatkoznak. | |||
A leucin (rövidítése Leu vagy L)[2] az elágazó láncú α-aminosavak közé tartozó szerves vegyület, képlete HO2CCH(NH2)CH2CH(CH3)2. A leucint – alifás izobutil oldallánca miatt – a hidrofób aminosavak közé soroljuk. A leucint hat kodon kódolja (UUA, UCG, CUU, CUC, CUA és CUG), A ferritin, asztacin és más „puffer” fehérjék alegységeinek fontos építőeleme. Esszenciális aminosav, vagyis az emberi szervezet nem képes előállítani, a táplálékkal kell bevinni.
Nevét a görög leykosz (λευκός = fehér, színtelen) szóból kapta.[3]
Bioszintézise
[szerkesztés]Mivel a leucin esszenciális aminosav, az állati szervezetek nem tudják előállítani, ezért a táplálékkal – többnyire a fehérjék alkotóelemeként – jut be a szervezetbe. Növényekben és mikroorganizmusokban piroszőlősavból szintetizálódik egy sor enzim hatására:[4]
- Acetolaktát-szintetáz,
- Acetohidroxsav-izomeroreduktáz,
- Dihidroxisav-dehidratáz,
- α-izopropilmalát szintetáz,
- α-izopropilmalát izomeráz,
- Leucin aminotranszferáz.
A valin, egy kisméretű hidrofób aminosav szintézisében is megtalálható a fenti út első része.
Biológiai szerepe
[szerkesztés]Leucin a májban, zsírszövetben, és izomszövetben kerül felhasználásra, az utóbbi kettőben hétszer több, mint a májban. A leucinból több közbenső lépés során β-hidroxi-β-metilglutaril-CoA keletkezik, amely a koleszterin direkt prekurzora.[5]
A leucin az egyetlen, táplálékkal bevitt aminosav, amely képes serkenteni az izomfehérjék szintézisét.[6] Táplálékkiegészítőként alkalmazva a leucin öreg patkányokban lassítja az izomszövet sorvadását azáltal, hogy fokozza az izomfehérjék szintézisét.[7] Míg régebben a sportolóknak szánt táplálékkiegészítőkban a leucin a három elágazó láncú aminosav egyike volt, az izomtömegnövelő hatása miatt ma már több figyelmet kap önmagában. A gyártó cégek korábban a leucin, izoleucin és valin „ideális” 2:1:1 arányát kínálták, de az újabb bizonyítékok alapján, mely szerint az izomépítésben a leucin a legfontosabb aminosav, a leucin mára sokkal népszerűbb lett a táplálékkiegészítők elsődleges összetevőjeként.[8]
A leucin hatásosan aktiválja a sejtnövekedést szabályozó rapamicin emlős célpont kinázt. Patkányok agyába adott leucin infúzió az mTOR útvonal aktiválásán keresztül csökkentette az állatok táplálékfelvételét és testsúlyát.[9]
Táplálkozás
[szerkesztés]| Étel | g/100g |
|---|---|
| Szójafehérje-koncentrátum | 4,917 |
| Érett, nyers szója | 2,97 |
| Sovány, nyers marhacomb | 1,76 |
| Földimogyoró | 1,672 |
| Olasz szalámi | 1,63 |
| Nyers gorbusalazac | 1,62 |
| Búzacsíra | 1,571 |
| Mandula | 1,488 |
| Nyers csirkecomb, színhús | 1,48 |
| Nyers tojássárgája | 1,40 |
| Zab | 1,284 |
| Tehéntej, 3,25% zsírtartalmú | 1,277 |
| Bab, főzött | 0,765 |
| Lencse, főzött | 0,654 |
| Csicseriborsó, főzött | 0,631 |
| Csemegekukorica | 0,348 |
| Közepesszemű, főzött barnarizs | 0,191 |
| Anyatej | 0,10 |
Kémiai tulajdonságai
[szerkesztés]A leucin az elágazó oldalláncú aminosavak közé tartozik, mivel nem egyenes alifás oldallánccal rendelkezik.
Egy kísérletben racém leucint sugároztak be cirkulárisan polarizált szinkrotonsugárzással, hogy jobban megértsék a biomolekulák aszimmetriájának eredetét. A kutatók 2,6%-os enantiomerdúsulást tapasztaltak, ami a biomolekulák homokiralitásának fotokémiai eredetét jelzi.[11]
Élelmiszer-adalékanyag
[szerkesztés]Élelmiszer-adalékanyagként az L-leucin E-száma E641, az ízfokozók közé sorolják.
Fordítás
[szerkesztés]Ez a szócikk részben vagy egészben a Leucine című angol Wikipédia-szócikk ezen változatának fordításán alapul. Az eredeti cikk szerkesztőit annak laptörténete sorolja fel. Ez a jelzés csupán a megfogalmazás eredetét és a szerzői jogokat jelzi, nem szolgál a cikkben szereplő információk forrásmegjelöléseként.
Jegyzetek
[szerkesztés]- ↑ Dawson, R.M.C., et al., Data for Biochemical Research, Oxford, Clarendon Press, 1959.
- ↑ IUPAC-IUBMB Joint Commission on Biochemical Nomenclature: Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides. Recommendations on Organic & Biochemical Nomenclature, Symbols & Terminology etc. (Hozzáférés: 2007. május 17.)
- ↑ Fülöp József: Rövid kémiai értelmező és etimológiai szótár. Celldömölk: Pauz–Westermann Könyvkiadó Kft. 1998. 90. o. ISBN 963 8334 96 7
- ↑ Nelson, D. L.; Cox, M. M. "Lehninger, Principles of Biochemistry" 3rd Ed. Worth Publishing: New York, 2000. ISBN 1-57259-153-6.
- ↑ J. Rosenthal, et al. Department of Medicine, University of Toronto, Toronto, Canada: Metabolic fate of leucine: A significant sterol precursor in adipose tissue and muscle. American Journal of Physiology Vol. 226, No. 2, p. 411-418. [2008. november 21-i dátummal az eredetiből archiválva]. (Hozzáférés: 2008. március 25.)
- ↑ Etzel MR (2004). „Manufacture and use of dairy protein fractions”. The Journal of Nutrition 134 (4), 996S–1002S. o. PMID 15051860.
- ↑ L. Combaret, et al. Human Nutrition Research Centre of Clermont-Ferrand: A leucine-supplemented diet restores the defective postprandial inhibition of proteasome-dependent proteolysis in aged rat skeletal muscle. Journal of Physiology Volume 569, issue 2, p. 489-499. [2008. május 16-i dátummal az eredetiből archiválva]. (Hozzáférés: 2008. március 25.)
- ↑ Leucine Awesome, Scientists Say. [2011. november 27-i dátummal az eredetiből archiválva]. (Hozzáférés: 2011. június 14.)
- ↑ Cota D, Proulx K, Smith KA, Kozma SC, Thomas G, Woods SC, Seeley RJ (2006). „Hypothalamic mTOR signaling regulates food intake”. Science 312 (5775), 927–930. o. DOI:10.1126/science.1124147. PMID 16690869.
- ↑ National Nutrient Database for Standard Reference [archivált változat]. U.S. Department of Agriculture. Hozzáférés ideje: 2009. szeptember 16. [archiválás ideje: 2015. március 3.].
- ↑ Meierhenrich: Amino acids and the asymmetry of life, Springer-Verlag, 2008, ISBN 978-3-540-76885-2
Külső hivatkozások
[szerkesztés]- Leucine biosynthesis
- Leucine prevents muscle loss in rats
- Leucine helps regulate appetite in rats
- Combined ingestion of protein and free leucine with carbohydrate increases postexercise muscle protein synthesis in vivo in male subjects Archiválva 2010. április 17-i dátummal a Wayback Machine-ben
- A leucine-supplemented diet restores the defective postprandial inhibition of proteasome-dependent proteolysis in aged rat skeletal muscle