Grupo prostético
Um grupo prostético é um componente de natureza não-proteica de proteínas conjugadas que é essencial para a atividade biológica dessas proteínas.[1] Os grupos prostéticos podem ser orgânicos (como por exemplo uma vitamina ou um açúcar) ou inorgânicos (por exemplo, um íon metálico) e encontram-se ligados de forma firme à cadeia polipeptídica, muitas vezes através de ligações covalentes. Uma proteína despojada do seu grupo prostético é uma apoproteína, designando-se por vezes a proteína com grupo prostético como holoproteína.
Os grupos prostéticos são um subgrupo de cofatores; ao contrário das coenzimas, encontram-se ligados de forma permanente à proteína. [2] Em enzimas, os grupos prostéticos estão de algum modo ligados ao centro ativo.
Alguns exemplos de grupos prostéticos incluem o grupo heme da hemoglobina e os derivados de vitaminas tiamina, pirofosfato de tiamina e biotina. Por muitos dos grupos prostéticos serem derivados de vitaminas e não serem sintetizados no organismo humano, as vitaminas são um componente essencial da dieta humana. Os grupos prostéticos inorgânicos são normalmente (mas não exclusivamente) iões de metais de transição; alguns exemplos incluem o ferro (por exemplo, no grupo hemo da citocromo c oxidase e hemoglobina), o zinco (como na anidrase carbónica), o magnésio (presente nalgumas quinases) e o molibdénio (como na nitrato redutase).
Lista de grupos prostéticos
[editar | editar código-fonte]Referências
- ↑ de Bolster, M.W.G. (1997). «Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry: Prosthetic groups». International Union of Pure and Applied Chemistry. Consultado em 30 de outubro de 2007
- ↑ de Bolster, M.W.G. (1997). «Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry: Cofactors». International Union of Pure and Applied Chemistry. Consultado em 30 de outubro de 2007. Arquivado do original em 21 de janeiro de 2017
- ↑ a b Joosten V, van Berkel WJ (2007). «Flavoenzymes». Curr Opin Chem Biol. 11 (2): 195–202. PMID 17275397
- ↑ Salisbury SA, Forrest HS, Cruse WB, Kennard O (1979). «A novel coenzyme from bacterial primary alcohol dehydrogenases.». Nature. 280 (5725): 843-4 PMID 471057
- ↑ Eliot AC, Kirsch JF (2004). «Pyridoxal phosphate enzymes: mechanistic, structural, and evolutionary considerations». Annu. Rev. Biochem. 73: 383–415. PMID 15189147
- ↑ Jitrapakdee S, Wallace JC (2003). «The biotin enzyme family: conserved structural motifs and domain rearrangements». Curr. Protein Pept. Sci. 4 (3): 217–29. PMID 12769720
- ↑ Banerjee R, Ragsdale SW (2003). «The many faces of vitamin B12: catalysis by cobalamin-dependent enzymes». Annu. Rev. Biochem. 72: 209–47. PMID 14527323
- ↑ Frank RA, Leeper FJ, Luisi BF (2007). «Structure, mechanism and catalytic duality of thiamine-dependent enzymes». Cell. Mol. Life Sci. 64 (7-8): 892–905. PMID 17429582
- ↑ Wijayanti N, Katz N, Immenschuh S (2004). «Biology of heme in health and disease». Curr. Med. Chem. 11 (8): 981–6. PMID 15078160
- ↑ Mendel RR, Hänsch R (2002). «Molybdoenzymes and molybdenum cofactor in plants». J. Exp. Bot. 53 (375): 1689–98. PMID 12147719
- ↑ Mendel RR, Bittner F (2006). «Cell biology of molybdenum». Biochim. Biophys. Acta. 1763 (7): 621–35. PMID 16784786
- ↑ Bustamante J, Lodge JK, Marcocci L, Tritschler HJ, Packer L, Rihn BH (1998). «Alpha-lipoic acid in liver metabolism and disease». Free Radic. Biol. Med. 24 (6): 1023–39. PMID 9607614
Ligações externas
[editar | editar código-fonte]- «Aula sobre cofactores (PowerPoint)» (em inglês)
