Kofaktor F430
| Kofaktor F430 | |
 | |
| Všeobecné vlastnosti | |
| Sumárny vzorec | C42H46N6NiO135- |
| Vzhľad | žltá kryštalická látka |
| Fyzikálne vlastnosti | |
| Molárna hmotnosť | 906,58014 g/mol |
| Ďalšie informácie | |
| Číslo CAS | 73145-13-8 |
| Pokiaľ je to možné a bežné, používame jednotky sústavy SI. Ak nie je hore uvedené inak, údaje sú za normálnych podmienok. | |
F430 je kofaktor (niekedy sa nazýva i koenzýmom) enzýmu metylkoenzým M reduktázy.[1][2] Je to porfyrínový derivát, ktorý obsahuje atóm niklu. Metylkoenzým M reduktáza katalyzuje reakciu, ktorá vedie k uvoľneniu metánu v poslednom kroku metanogenézy:
- CH3–S–CoM + HS–CoB → CH4 + CoB–S–S–CoM
-
Štruktúra koenzýmu M (HS-CoM) -
Štruktúra koenzýmu B (HS-CoB)
.svg)
.svg){kind=small}
Tento kofaktor sa vyskytuje len u metanogénnych archeónov[3] a anaeróbnych metánotrofných archeónov. Vyskytuje sa v relatívne vysokých koncentráciách v archeónoch, ktoré sa účastnia reverznej metanogenézy – tieto archeóny môžu obsahovať až 7 % hm. niklového proteínu, ktorý im pomáha oxidovať metán.[4]
Štruktúra
[upraviť | upraviť zdroj]Tento kofaktor bol pomenovaný triviálnym názvom kofaktor F430 v roku 1978 na základe vlastností žltej vzorky extrahovanej z Methanobacterium thermoautotrophicum, ktorá mala spektroskopické maximum pri 430 nm.[5] V roku 1982 bola táto látka identifikovaná ako kofaktor metylkoenzým M reduktázy[6] a jeho štruktúra bola potvrdená pomocou röntgenovoej kryštalografie a NMR.[7] Kofaktor F430 sa skladá z redukovaného porfyrínu v makrocyklickom systéme zvanom korfín.[8] Okrem toho obsahuje ďalšie dva kruhy, takže na rozdiel od klasického tetrapyrolového jadra (kruhy A-D) má ešte γ-laktámový kruh E a karbocylický kruh F s ketónovou skupinou. Je to jediný prírodný tetrapyrol, ktorý obsahuje nikel, ktorý sa inak v živých systémoch vyskytuje len vzácne.[9]
Biosyntéza
[upraviť | upraviť zdroj]Biosyntéza kofaktoru F430 začína u uroporfyrinogénu III, z ktorého sa syntetizujú všetky prírodne tetrapyroly vrátane chlorofylu, vitamínu B12, fykobilínov, sirohemu a hemu. Uroporfyrinogén III sa premieňa najprv na dihydrosirohydrochlorín a potom na sirohydrochlorín.[10] Následne sa do tohto systému vkladá nikelnatý katión. Túto reakciu katalyzuje tá istá chelatáza, CbiX (tiež označovanej CfbA[11]), ktorá katalyzuje i cheláciu kobaltu v biosyntéze kobalamínu.[12]
 |
 |
 |
Potom dochádza pomocou ATP-dependentnej Ni-sirohydrochlorín-a,c-diamidsyntázy (CfbB) k premene acetátových skupín a a c na acetamidy. Aminoskupiny pochádzajú z dvoch molekúl glutamínu.[11] Poradie amidácie týchto dvoch skupín je náhodné.[12] Dvojzložkový komplex Ni-sirohydrochlorín-a,c-diamidreduktívnej cyklázy (CfbCD) potom katalyzuje šesťelektrónovú a sedemprotónovú redukciu kruhov, čím vzniká biosyntetický intermediát. V procese dochádza k vzniku γ-laktámového kruhu E. Táto redukcia je spojená s hydrolýzou ATP a elektróny sa presúvajú pomocou dvoch 4Fe-4S centier. V poslednom kroku sa tvorí kruh F (karbocyklický s ketónovou skupinou) pôsobením ATP-dependentnej koenzým F(430) syntetázy (CfbE), čím vzniká koenzým F430.[11][12][13] Tento posledný enzým je ligáza podobná MurF, ktorá sa účastní biosyntézy peptidoglykánu.
Referencie
[upraviť | upraviť zdroj]- ↑ STEPHEN W., Ragdale. The Metal-Driven Biogeochemistry of Gaseous Compounds in the Environment. Ed. Peter M.H. Kroneck and Martha E. Sosa Torres. [s.l.] : Springer, 2014. ISBN 978-94-017-9268-4. DOI:10.1007/978-94-017-9269-1_6 Chapter 6. Biochemistry of Methyl-Coenzyme M Reductase: The Nickel Metalloenzyme that Catalyzes the Final Step in Synthesis and the First Step in Anaerobic Oxidation of the Greenhouse Gas Methane, s. 125–145.
- ↑ Masters of methane. Nature Reviews Microbiology, 2016, s. 727. DOI: 10.1038/nrmicro.2016.170. PMID 27818502.
- ↑ Thauer RK. Biochemistry of Methanogenesis: a Tribute to Marjory Stephenson. Microbiology, 1998, s. 2377–2406. Dostupné online [cit. 2011-10-01]. DOI: 10.1099/00221287-144-9-2377. PMID 9782487. Archivované 2020-05-17 na Wayback Machine
- ↑ A conspicuous nickel protein in microbial mats that oxidize methane anaerobically. Nature, December 2003, s. 878–81. DOI: 10.1038/nature02207. PMID 14685246.
- ↑ Chromophoric factors F342 and F430 of Methanobacterium thermoautotrophicum. FEMS Microbiology Letters, 1978, s. 191–193. DOI: 10.1111/j.1574-6968.1978.tb01916.x.
- ↑ Nickel-containing factor F430: Chromophore of the methylreductase of Methanobacterium. Proceedings of the National Academy of Sciences, 1982, s. 3707–3710. DOI: 10.1073/pnas.79.12.3707. PMID 6954513.
- ↑ Coenzyme F430 from Methanogenic Bacteria : Complete Assignment of Configuration Based on an X-ray Analysis of 12,13-diepi-F430 Pentamethyl Ester and on NMR Spectroscopy. Helvetica Chimica Acta, 1991, s. 697–716. DOI: 10.1002/hlca.19910740404.
- ↑ Chemistry of Corphinoids. Annals of the New York Academy of Sciences, 1986, s. 108–129. DOI: 10.1111/j.1749-6632.1986.tb48030.x.
- ↑ JOHNSON, Michael K.; SCOTT, Robert A.. Metalloprotein Active Site Assembly. [s.l.] : [s.n.], 2 October 2017. ISBN 9781119159834.
- ↑ Sirohydrochlorin, a precursor of factor F430 biosynthesis in Methanobacterium thermoautotrophicum. FEBS Letters, 1985-10-07, s. 169–171. DOI: 10.1016/0014-5793(85)80451-8.
- ↑ a b c The biosynthetic pathway of coenzyme F430 in methanogenic and methanotrophic archaea. Science, 2016, s. 339–342. DOI: 10.1126/science.aag2947. PMID 27846569.
- ↑ a b c Elucidation of the biosynthesis of the methane catalyst coenzyme F430. Nature, 2017, s. 78–82. DOI: 10.1038/nature21427. PMID 28225763.
- ↑ R. Caspi. Pathway: factor 430 biosynthesis [online]. MetaCyc Metabolic Pathway Database, 2017-01-09. Dostupné online.
Zdroj
[upraviť | upraviť zdroj]Tento článok je čiastočný alebo úplný preklad článku Cofactor F430 na anglickej Wikipédii.