ポリグルタミル化
出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2022/03/18 05:47 UTC 版)
ポリグルタミル化（ポリグルタミルか、Polyglutamylation）は、タンパク質のグルタミン酸残基への可逆的翻訳後修飾で、例えばα-、β-チューブリン、NAP1 (Nucleosome Assembly Proteins-1)、NAP2 (Nucleosome Assembly Proteins-2) で見られる。グルタミン酸のγカルボキシ基が別のグルタミン酸のフリーなアミノ基とポリグルタミラーゼによってペプチド結合し、それ以降、αカルボキシ基からポリグルタミン酸鎖が延長されていく[1]。グルタミル化はグルタミラーゼ、除去は脱グルタミラーゼと呼ばれる酵素によって行われる。
- ^ [1]
- ^ Boucher, D., Larcher, J. C., Gros, F. and Denoulet, P (1994). Polyglutamylation of tubulin as a progressive regulator of in vitro interactions between the microtubule-associated protein Tau and tubulin. Biochemistry 33, 12471-12477 Pubmed_abstract
- ^ Ikegami K, Heier RL, Taruishi M, Takagi H, Mukai M, Shimma S, Taira S, Hatanaka K, Morone N, Yao I, Campbell PK, Yuasa S, Janke C, Macgregor GR, Setou M.(2007). Loss of alpha-tubulin polyglutamylation in ROSA22 mice is associated with abnormal targeting of KIF1A and modulated synaptic function. Proc Natl Acad Sci U S A. 27;104(9):3213-8
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