كيناز الأدينيلات

كيناز الأدينيلات
	تمثيل شريطي/سطحي ثلاثي الأبعاد لكيناز الأدينيلات في مركب مع ثنائي (أدينوسين) رباعي الفوسفات (ADP-ADP) ببب. 2C95.الموقع النشط بالأخضر، وموقع ارتباط الـADP بالأصفر
معرف
رمز	ADK
قاعدة بيانات عوائل البروتينات	PF00406
إنتربرو	IPR000850
بروسايت	PDOC00104
قاعدة بيانات التصنيف الهيكلي للبروتينات	1ake

كيناز الأدينيلات (بالإنجليزية: Adenylate kinase)‏ واختصارا (ADK) هو إنزيم من ناقلات الفوسفات يقوم بتحفيز تفاعل التحول البيني بين نوكليوتيدات الأدينين (ADP ،ATP وAMP)، والمراقبة المستمرة لمعدلات نوكليوتيدات الفوسفات داخل الخلية. يلعب كيناز الأدينيلات دورا مهما في استتباب طاقة الخلية.

الركيزة والنواتج

التفاعل الذي يحفزه الإنزيم هو

ATP + AMP ⇔ 2 ADP

يتغير ثابت التوازن حسب الشروط لكنه يقارب الـواحد.^[1] ومنه فإن ΔG^o هذه المعادلة يقارب الصفر. في الخلايا العضلية لمختلف أنواع الفقاريات واللافقاريات، تركيز الـATP يكون 7-10 أضعاف الـADP في العادة وأكبر بالضعف 100 مرة من تركيز الـAMP.^[2] يتم التحكم في معدل الفسفرة التأكسدية بتوفر جزيئات الـADP، ومنه تحاول المتقدرة الحفاظ على مستويات الـATP مرتفعة بفضل العمل المشترك لكيناز الأدينيلات والتحكم في الفسفرة التأكسدية.

نظائر إنزيمية

مراجع

^ The NIST Thermodynamics of Enzyme-Catalyzed Reactions database, http://xpdb.nist.gov/enzyme_thermodynamics/enzyme1.pl نسخة محفوظة 9 نوفمبر 2016 على موقع واي باك مشين., Goldberg RN، Tewari YB، Bhat TN (نوفمبر 2004). "Thermodynamics of enzyme-catalyzed reactions--a database for quantitative biochemistry". Bioinformatics. ج. 20 ع. 16: 2874–7. DOI:10.1093/bioinformatics/bth314. PMID:15145806., gives equilibrium constants, search for adenylate kinase under enzymes
^ Beis I، Newsholme EA (أكتوبر 1975). "The contents of adenine nucleotides, phosphagens and some glycolytic intermediates in resting muscles from vertebrates and invertebrates". The Biochemical Journal. ج. 152 ع. 1: 23–32. DOI:10.1042/bj1520023. PMC:1172435. PMID:1212224.

هذه بذرة مقالة عن بروتين بحاجة للتوسيع. فضلًا شارك في تحريرها.

[1] The NIST Thermodynamics of Enzyme-Catalyzed Reactions database, http://xpdb.nist.gov/enzyme_thermodynamics/enzyme1.pl نسخة محفوظة 9 نوفمبر 2016 على موقع واي باك مشين., Goldberg RN، Tewari YB، Bhat TN (نوفمبر 2004). "Thermodynamics of enzyme-catalyzed reactions--a database for quantitative biochemistry". Bioinformatics. ج. 20 ع. 16: 2874–7. DOI:10.1093/bioinformatics/bth314. PMID:15145806., gives equilibrium constants, search for adenylate kinase under enzymes

[pmid1212224-2] Beis I، Newsholme EA (أكتوبر 1975). "The contents of adenine nucleotides, phosphagens and some glycolytic intermediates in resting muscles from vertebrates and invertebrates". The Biochemical Journal. ج. 152 ع. 1: 23–32. DOI:10.1042/bj1520023. PMC:1172435. PMID:1212224.

[1]

[2]