Autophagin 4A
| Cysteine protease ATG4A | ||
|---|---|---|
| Andere Namen |
AUT-like 2 cysteine endopeptidase, Autophagin-2, Autophagy-related cysteine endopeptidase 2, Autophagy-related protein 4 homolog A, hAPG4A | |
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 398 Aminosäuren, 45.378 Da | |
| Bezeichner | ||
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 3.4.22.- | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Orthologe (Mensch) | ||
| Entrez | 115201 | |
| Ensembl | ENSG00000101844 | |
| UniProt | Q8WYN0 | |
| Refseq (mRNA) | NM_001321287.1 | |
| Refseq (Protein) | NP_001308216.1 | |
| PubMed-Suche | 115201
| |
Autophagin 4A ist ein Enzym aus der Gruppe der Cysteinproteasen.[1]
Eigenschaften
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]Autophagin 4A wird in vielen Zelltypen gebildet, vor allem in der Skelettmuskulatur und im Gehirn.[2] Es ist am Transport vom Zytosol zu Vakuolen und an der Autophagie beteiligt.[2] Autophagin 4A schneidet die C-terminale Aminosäure von Autophagin 8, wodurch ein C-terminales Glycin exponiert wird, das für eine Bindung von Phosphatidylethanolamin und in Folge an eine Lipiddoppelschicht im Zuge einer Autophagie.[2] Das bevorzugte Substrat von Autophagin 4A ist GABARAPL2, gefolgt von MAP1LC3A und GABARAP.[2] Es wird durch N-Ethylmaleimid gehemmt.[2] Autophagin 4A ist Redox-reguliert, bei reduzierender Umgebung wird es aktiviert, bei oxidierender Umgebung gehemmt.[2]
Weblinks
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]Einzelnachweise
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]- ↑ G. Mariño, J. A. Uría, X. S. Puente, V. Quesada, J. Bordallo, C. López-Otín: Human autophagins, a family of cysteine proteinases potentially implicated in cell degradation by autophagy. In: The Journal of biological chemistry. Band 278, Nummer 6, Februar 2003, S. 3671–3678, doi:10.1074/jbc.M208247200, PMID 12446702.
- ↑ a b c d e f UniProt Q8WYN0: ATG4A – Cysteine protease ATG4A – Homo sapiens (Human) – ATG4A gene & protein (uniprot.org) (englisch) 15. März 2005, abgerufen am 12. Februar 2019