Saltar ao contido

Proteorrodopsina

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
Proteorrodopsina
Debuxo da proteorrodopsina de ELViture
Identificadores
SímboloBac_rhodopsin
InterProIPR017402
SCOPe2brd / SUPFAM
TCDB3.E.1
OPM superfamily6
OPM protein4hyj
Holoencima (verde) coas hélices A-G etiquetadas (en púrpura) así como o ligando retinal (laranxa).

A proteorrodopsina (tamén coñecida como pRodopsina) é unha familia de proteínas transmembrana que usan o retinal como cromóforo para algunha funcionalidade mediada pola luz, neste caso, unha bomba de protóns. A proteorrodopsina encóntrase en bacterias planctónicas mariñas, arqueas e eucariotas (protistas), pero foi descuberta en bacterias.[1][2][3][4]

O seu nome deriva do das proteobacterias (agora chamadas Pseudomonadota) que foron nomeadas polas palabras do grego antigo Πρωτεύς (Proteus), un dos deuses primixenios do mar mencionado por Homero como o "Vello do Mar", Ῥόδος (rhódon) 'rosa', debido á súa cor rosada, e ὄψις (opsis) 'vista'. Algúns membros desta familia, que son pigmentos similares á rodopsina homólogos, como a bacteriorrodopsina (da cal hai máis de 800 tipos), teñen funcións sensoriais como opsinas, fundamentais par a fototransdución visual. Moitas destas funcións sensoriais son descoñecidas, como, por exemplo, a función da neuropsina na retina humana.[5] Coñécense membros que teñen diferentes espectros de absorción, como os que absorben luz visible verde e azul.[6][7][8][9][10][11]

Historia

[editar | editar a fonte]

A proteorrodopsina (PR ou pRodopsina) descubriuse en 2000 en análises xenómicas dunha gammaproteobacteria mariña non previamente cultivada, que daquela aínda se coñecía só polos seus datos de ribotipo metaxenómicos co nome SAR86. Atopáronse despois máis gammaproteobacterias, tanto grampositivas coma gramnegativas que expresaban esta proteína.[1]

Distribución

[editar | editar a fonte]

Obtivéronse mostras de bacterias que expresaban a proteorrodopsina no leste do océano Pacífico, parte central do Pacífico norte e no océano Glacial Antártico.[12] Seguidamente identificáronse xenes de variantes da proteorrodopsina en mostras do Mediterráneo, mar Vermello, mar dos Argazos, mar do Xapón e mar do Norte.[4][6]

As variantes da proteorrodopsina non están espalladas ao chou, senón que se dispersan ao longo de gradientes de profundidade baseándose na procura da absorción máxima de luz dunha determinada secuencia de holoproteína; isto débese principalmente á absorción electromagnética pola auga, que crea gradientes de lonxitudes de onda en relación á profundidade. O protista dinoflaxelado Oxyrrhis marina ten unha proteorrodopsina que absorbe luz verde (resultado do grupo L109) e vive principalmente en pozas de marea pouco profundas, onde pode dispoñer de luz verde. Outro dinoflaxelado como Karlodinium micrum expresa unha proteorrodopsina que absorbe o azul (E109), o que pode estar relacionado coas súas migracións verticais a augas profundas.[3] O. marina, considerado tradicionalmente heterótrofo, ten unha proteorrodopsina que pode participar dunha maneira funcionalmente significativa na captación de luz, xa que o seu xene nuclear era o que se expresaba máis abundantemente e, ademais, está dispersa de modo non uniforme no organismo, o que suxire unha función na membrana dalgún orgánulo. Previamente as únicas proteínas que transducían a enerxía solar coñecidas en eucariotas eran os fotosistemas I e II. Hipotetizouse que o modo polo cal a proteorrodopsina apareceu en numerosos filos é a transferencia lateral de xenes. As bacterias, arqueas e eukarya colonizaron a zona fótica, onde poden captar luz; a proteorrodopsina conseguiu diseminarse nos organismos que viven nesa zona, pero non nos que viven noutras porcións da columna de auga.[3][4][9][13][14]

Taxonomía

[editar | editar a fonte]

A proteorrodopsina pertence a unha familia de proteínas similares ao retinilideno, máis similares aos homólogos arqueanos halorrodopsina e bacteriorrodopsina. As rodopsinas sensoriais foron decubertas por Franz Christian Boll en 1876.[11][15] A bacteriorrodopsina descubriuse en 1971 e foi nomeada en 1973 e actualmente só se sabe que exista en arqueas, non en bacterias.[16] A halorrodopsina descubriuse e nomeouse en 1977. [17] A bacteriorrodopsina e halorrodopsina existen só en arqueas, mentres que a proteorrodopsina aparece en bacterias, arqueas e eucariotas. A proteorrodopsina comparte sete α-hélices transmembrana retinal ligadas covalentemente por medio dunha base de Schiff a un residuo de lisina na sétima hélice (hélice G). A bacteriorrodopsina, igual que a proteorrodopsina, é unha bomba de protóns impulsada pola luz. A rodopsina sensorial é unha proteína acoplada á proteína G implicada na visión.[1][17]

Sitio activo

[editar | editar a fonte]
Debuxo do sitio activo de unión do ligando retinal 2L6X; as hélices D e E foron ocultadas.

En comparación co mellor coñecido homólogo arqueano bacteriorrodopsina, a maioría dos residuos do sitio activo que se sabe son importantes para o mecanismo da bacteriorrodopsina están conservados na proteorrodopsina. Porén, a similitude de secuencias non está significativamente conservada na halo- e bacteriorrodopsina. Os homólogos dos residuos do sitio activo Arg82, Asp85 (o aceptor primario de protóns), Asp212 e Lys216 (o sitio de unión da base de Schiff retinal) na bacteriorrodopsina están conservados como Arg94, Asp97, Asp227 e Lys231 na proteorrodopsina. Porén, na proteorrodopsina, non hai residuos de ácido carboxílico directamente homólogos do Glu194 ou Glu204 da bacteriorrodopsina (ou Glu 108 e 204 dependendo da variante de bacteriorrodopsina), que se pensa están implicados na vía de liberación de protóns na superficie extracelular. Con todo, o Asp97 e Arg94 poden substituír esta funcionalidade sen que haxa unha estreita proximidade dos residuos como se observa na bacteriorrodopsina. O departamento de química da Universidade de Siracusa demostrou claramente que o Asp97 non pode ser o grupo liberador de protóns, xa que a liberación ocorría en condicións forzadas nas cales o grupo ácido aspártico permanecía protonado.[18][19][20][21]

Ligando

[editar | editar a fonte]
Debuxo do sitio activo da estrutura da proteína 2L6X da pRodopsina, a cor dos residuos están codificados e etiquetdos por actividade, o ligando está en laranxa.

A familia da holoproteína rodopsina comparte o ligando retinal, un dos moitos tipos de vitamina A. O retinal é un cromóforo conxugado poliinsaturado (polieno), obtido da dieta carnívora ou pola vía do caroteno (co intervención do encima β-caroteno 15,15'-monoxixenase).

Función

[editar | editar a fonte]

A proteorrodopsina funciona nos mares da Terra como unha bomba de H+ impulsada pola luz por medio dun mecanismo similar ao da bacteriorrodopsina. Como na bacteriorrodopsina, o cromóforo retinal da proteorrodopsina está unido covalentemente á apoproteína por medio dunha base de Schiff protonada na Lys231. A configuración do cromóforo retinal na proteorrodopsina non fotolizada é predominantemente todo-trans[18] e isomerízase a 13-cis pola iluminación coa luz. Propuxéronse varios modelos do fotociclo completo da proteorrodopsina, baseándose en FTIR e na espectroscopia de UV-visible; lembran aos modelos establecidos do fotociclo da bacteriorrodopsina.[18][20][21][22] Descubríronse fotosistemas completos baseados na fotorrodopsina e fíxose que se expresasen en Escherichia coli, o que lle proporcionou gradientes de enerxía adicionais mediados pola luz e a capacidade de xerar ATP sen necesidade externa de retinal ou dos seus precursores. Xunto co xene da proteorrodopsina, outros cinco xenes codifican proteínas da vía biosintética do fotopigmento.[23]

Enxeñaría xenética

[editar | editar a fonte]

Se o xene da proteorrodopsina se insire en E. coli e se lle proporciona retinal a estas bacterias modificadas, estas incorporan o pigmento na súa membrana plasmática e bombean H+ en presenza de luz. É característico das colonias claramente transformadas ter unha cor púrpura intensa, debido á absorción da luz. Os gradientes de protóns poden utilizarse para dar enerxía a outras estruturas proteicas ou usarse para acidificar algún orgánulo vesicular.[1] Demostrouse ademais que o gradiente de protóns xerado pola proteorrodopsina podería utilizarse para xerar ATP.[23]

Notas

[editar | editar a fonte]
  1. ↑ 1,0 1,1 1,2 1,3 Béjà O, Aravind L, Koonin EV, Suzuki MT, Hadd A, Nguyen LP, Jovanovich SB, Gates CM, Feldman RA, Spudich JL, Spudich EN, DeLong EF (setembro de 2000). "Bacterial rhodopsin: evidence for a new type of phototrophy in the sea". Science 289 (5486): 1902–6. Bibcode:2000Sci...289.1902B. PMID 10988064. doi:10.1126/science.289.5486.1902. 
  2. ↑ Lin S, Zhang H, Zhuang Y, Tran B, Gill J (novembro de 2010). "Spliced leader-based metatranscriptomic analyses lead to recognition of hidden genomic features in dinoflagellates". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 107 (46): 20033–8. Bibcode:2010PNAS..10720033L. PMC 2993343. PMID 21041634. doi:10.1073/pnas.1007246107. 
  3. ↑ 3,0 3,1 3,2 Slamovits CH, Okamoto N, Burri L, James ER, Keeling PJ (2011). "A bacterial proteorhodopsin proton pump in marine eukaryotes". Nature Communications 2 (2): 183. Bibcode:2011NatCo...2..183S. PMID 21304512. doi:10.1038/ncomms1188. 
  4. ↑ 4,0 4,1 4,2 Frigaard NU, Martinez A, Mincer TJ, DeLong EF (febreiro de 2006). "Proteorhodopsin lateral gene transfer between marine planktonic Bacteria and Archaea". Nature 439 (7078): 847–50. Bibcode:2006Natur.439..847F. PMID 16482157. doi:10.1038/nature04435. 
  5. ↑ Buhr ED, Yue WW, Ren X, Jiang Z, Liao HW, Mei X, Vemaraju S, Nguyen MT, Reed RR, Lang RA, Yau KW, Van Gelder RN (20 de outubro de 2015). ""Neuropsin (OPN5)-mediated photoentrainment of local circadian oscillators in mammalian retina and cornea".". Proceedings of the National Academy of Sciences 112 (42): 13093–13098. Bibcode:2015PNAS..11213093B. PMC 4620855. PMID 26392540. doi:10.1073/pnas.1516259112. 
  6. ↑ 6,0 6,1 Béjà O, Spudich EN, Spudich JL, Leclerc M, DeLong EF (xuño de 2001). "Proteorhodopsin phototrophy in the ocean". Nature 411 (6839): 786–9. Bibcode:2001Natur.411..786B. PMID 11459054. doi:10.1038/35081051. 
  7. ↑ Man D, Wang W, Sabehi G, Aravind L, Post AF, Massana R, Spudich EN, Spudich JL, Béjà O (abril de 2003). "Diversification and spectral tuning in marine proteorhodopsins". The EMBO Journal 22 (8): 1725–31. PMC 154475. PMID 12682005. doi:10.1093/emboj/cdg183. 
  8. ↑ Kelemen BR, Du M, Jensen RB (decembro de 2003). "Proteorhodopsin in living color: diversity of spectral properties within living bacterial cells". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes 1618 (1): 25–32. PMID 14643930. doi:10.1016/j.bbamem.2003.10.002. 
  9. ↑ 9,0 9,1 Sabehi G, Kirkup BC, Rozenberg M, Stambler N, Polz MF, Béjà O (maio de 2007). "Adaptation and spectral tuning in divergent marine proteorhodopsins from the eastern Mediterranean and the Sargasso Seas". The ISME Journal 1 (1): 48–55. PMID 18043613. doi:10.1038/ismej.2007.10. 
  10. ↑ Encyclopedia of the Neruological Sciences. Academic Press. 29 de abril de 2014. p. 441. ISBN 978-0-12-385158-1. 
  11. ↑ 11,0 11,1 Giese, Arthur C (setembro de). Photophysiology: General Principles; Action of Light on Plants. Elsevier. p. 9. ISBN 978-1-4832-6227-7. 
  12. ↑ Venter JC, Remington K, Heidelberg JF, Halpern AL, Rusch D, Eisen JA, Wu D, Paulsen I, Nelson KE, Nelson W, Fouts DE, Levy S, Knap AH, Lomas MW, Nealson K, White O, Peterson J, Hoffman J, Parsons R, Baden-Tillson H, Pfannkoch C, Rogers YH, Smith HO (abril de 2004). "Environmental genome shotgun sequencing of the Sargasso Sea". Science 304 (5667): 66–74. Bibcode:2004Sci...304...66V. PMID 15001713. doi:10.1126/science.1093857. 
  13. ↑ Giovannoni, SJ; Bibbs, L; Cho, JC; Stapels, MD; Desiderio, R; Vergin, KL; Rappé, MS; Laney, S; Wilhelm, LJ; Tripp, HJ; Mathur, EJ; Barofsky, DF (3 de novembro de 2005). "Proteorhodopsin in the ubiquitous marine bacterium SAR11.". Nature 438 (7064): 82–5. Bibcode:2005Natur.438...82G. PMID 16267553. doi:10.1038/nature04032. 
  14. ↑ Kushwaha, SC; Kates, M (23 de agosto de 1973). "Isolation and identification of "bacteriorhodopsin" and minor C40-carotenoids in Halobacterium cutirubrum.". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Lipids and Lipid Metabolism 316 (2): 235–43. PMID 4741911. doi:10.1016/0005-2760(73)90013-1. 
  15. ↑ Encyclopedia of the Neurological Sciences. Academic Press. Apr 2014. p. 441. ISBN 978-0-12-385158-1. 
  16. ↑ Oesterhelt, D; Stoeckenius, W (29 de setembro de 1971). "Rhodopsin-like protein from the purple membrane of Halobacterium halobium.". Nature New Biology 233 (39): 149–52. PMID 4940442. doi:10.1038/newbio233149a0. 
  17. ↑ 17,0 17,1 Matsuno-Yagi, A; Mukohata, Y (9 de setembro de 1977). "Two possible roles of bacteriorhodopsin; a comparative study of strains of Halobacterium halobium differing in pigmentation.". Biochemical and Biophysical Research Communications 78 (1): 237–43. PMID 20882. doi:10.1016/0006-291x(77)91245-1. 
  18. ↑ 18,0 18,1 18,2 Dioumaev AK, Brown LS, Shih J, Spudich EN, Spudich JL, Lanyi JK (abril de 2002). "Proton transfers in the photochemical reaction cycle of proteorhodopsin". Biochemistry 41 (17): 5348–58. PMID 11969395. doi:10.1021/bi025563x. 
  19. ↑ Partha R, Krebs R, Caterino TL, Braiman MS (xuño de 2005). "Weakened coupling of conserved arginine to the proteorhodopsin chromophore and its counterion implies structural differences from bacteriorhodopsin". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics 1708 (1): 6–12. PMID 15949979. doi:10.1016/j.bbabio.2004.12.009. 
  20. ↑ 20,0 20,1 Dioumaev AK, Wang JM, Bálint Z, Váró G, Lanyi JK (xuño de 2003). "Proton transport by proteorhodopsin requires that the retinal Schiff base counterion Asp-97 be anionic". Biochemistry 42 (21): 6582–7. PMID 12767242. doi:10.1021/bi034253r. 
  21. ↑ 21,0 21,1 Krebs RA, Alexiev U, Partha R, DeVita AM, Braiman MS (abril de 2002). "Detection of fast light-activated H+ release and M intermediate formation from proteorhodopsin". BMC Physiology 2: 5. PMC 103662. PMID 11943070. doi:10.1186/1472-6793-2-5. 
  22. ↑ Xiao Y, Partha R, Krebs R, Braiman M (xaneiro de 2005). "Time-resolved FTIR spectroscopy of the photointermediates involved in fast transient H+ release by proteorhodopsin". The Journal of Physical Chemistry B 109 (1): 634–41. PMID 16851056. doi:10.1021/jp046314g. 
  23. ↑ 23,0 23,1 Martinez A, Bradley AS, Waldbauer JR, Summons RE, DeLong EF (2007). "Proteorhodopsin photosystem gene expression enables photophosphorylation in a heterologous host". PNAS 104 (13): 5590–5595. Bibcode:2007PNAS..104.5590M. PMC 1838496. PMID 17372221. doi:10.1073/pnas.0611470104. 
Traído desde «https://gl.wikipedia.org/w/index.php?title=Proteorrodopsina&oldid=6469697»