Diidrolipoil deidrogenasi
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| diidrolipoil deidrogenasi | |
|---|---|
 Modello tridimensionale dell'enzima | |
| Numero EC | 1.8.1.4 |
| Classe | Ossidoreduttasi |
| Nome sistematico | |
| protein-N6-(diidrolipoil)lisina:NAD+ ossidoreduttasi | |
| Altri nomi | |
| LDP-Glc; LDP-Val; deidrolipoato deidrogenasi; diaforasi; lipoamide deidrogenasi (NADH); lipoamide ossidoreduttasi (NADH); lipoamide reduttasi (NADH); acido lipoico deidrogenasi | |
| Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
| Fonte: IUBMB | |
La diidrolipoil deidrogenasi, che appartiene alla classe delle ossidoreduttasi, è il terzo enzima del complesso della piruvato deidrogenasi. Catalizza la seguente reazione:
proteina N6-(diidrolipoil)lisina + NAD+ ⇄ proteina N6-(lipoil) lisina + NADH + H+
Il suo compito è quello di trasferire due atomi di idrogeno al coenzima flavinico FAD, trasformandolo in FADH2. Lo stesso cederà gli atomi di idrogeno al NAD+, riducendolo a NADH + H+.
È presente anche nel complesso della Glicina deidrogenasi.
Bibliografia
[modifica | modifica wikitesto]- Massey, V. Lipoyl dehydrogenase. In: Boyer, P.D., Lardy, H. e Myrbäck, K. (Eds), The Enzymes, 2nd edn, vol. 7, Academic Press, New York, 1963, pp. 275–306.
- Massey, V., Gibson, Q.H. e Veeger, C. Intermediates in the catalytic action of lipoyl dehydrogenase (diaphorase). Biochem. J. 77 (1960) 341–351. Entrez PubMed 13767908
- Savage, N. Preparation and properties of highly purified diaphorase. Biochem. J. 67 (1957) 146–155. Entrez PubMed 13471525
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- Perham, R.N. Swinging arms and swinging domains in multifunctional enzymes: catalytic machines for multistep reactions. Annu. Rev. Biochem. 69 (2000) 961–1004. Entrez PubMed 10966480
- Nesbitt, N.M., Baleanu-Gogonea, C., Cicchillo, R.M., Goodson, K., Iwig, D.F., Broadwater, J.A., Haas, J.A., Fox, B.G. e Booker, S.J. Expression, purification, and physical characterization of Escherichia coli lipoyl(octanoyl)transferase. Protein Expr. Purif. 39 (2005) 269–282. Entrez PubMed 15642479
