Centro de reacción fotosintético
Un centro de reacción fotosintético é un complexo de varias proteínas, pigmentos e outros cofactores que xuntos executan as reaccións de conversión de enerxía primarias da fotosíntese. As excitacións moleculares, xa sexa as orixinadas directamente pola luz solar ou as transferidas como enerxía de excitación a través dos sistemas antena captadores de luz, dan lugar a reaccións de transferencia de electróns ao longo da ruta dunha serie de cofactores unidos a proteínas. Estes cofactores son moléculas que absorben luz (tamén chamadas cromóforos ou pigmentos) como a clorofila e a feofitina, así como quinonas. A enerxía do fotón utilízase para excitar un electrón dun pigmento. A enerxía libre creada utilízase entón, a través dunha cadea de aceptores de electróns próximos, para a transferencia de átomos e hidróxeno (en forma de protóns e electróns) desde a H2O ou o sulfuro de hidróxeno ata o dióxido de carbono, producindo finalmente glicosa (na fase escura da fotosíntese). Estes pasos de transferencia de electróns teñen como resultado final a conversión da enerxía dos fotóns en enerxía química.
Transformación da enerxía da luz en separación de cargas
[editar | editar a fonte]Posúen centros de reacción as plantas verdes, algas, e moitas bacterias. Hai unha gran variedade de complexos captadores de luz entre as especies fotosintéticas. As plantas verdes e algas teñen dous tipos de centros de reacción que forman parte de supercomplexos máis grandes chamados P700 no fotosistema I e P680 no fotosistema II. As estruturas destes supercomplexos son grandes, comprendendo múltiples complexos captadores de luz. O centro de reacción das bacterias Rhodopseudomonas é actualmente o mellor coñecido, xa que foi o primeiro centro de reacción de estrutura coñecida e ten menos cadeas polipeptídicas que nos exemplos das plantas verdes.[1]
Un centro de reacción está disposto de maneira que poida capturar a enerxía dun fotón usando moléculas de pigmentos e convertela nunha forma utilizable. Unha vez que os pigmentos absorberon directamente a enerxía da luz ou que esta pasou a eles por transferencia de rensonancia desde un complexo captador de luz próximo, liberan electróns nunha cadea de transportadores de electróns e pasan a enerxía a un doante de hidróxeno como a H2O para extraer electróns e protóns dela. Nas plantas verdes, a cadea de transporte de electróns ten moitos aceptores de electróns como a feofitina, a quinona, a plastoquinona, o citocromo b6f e a ferredoxina, e como resultado final obtense a molécula reducida NADPH, mentrres que a enerxía usada para a escisión da auga orixina a liberación de oxíxeno. O paso de electróns pola cadea de transporte de electróns tamén causa o bombeo de protóns (ións hidróxeno) desde o estroma dos cloroplasto e no lume dos tilacoides, creándose un gradiente de protóns a través da membrana tilacoidal que se pode utilizar para sintetizar ATP usando o encima ATP sintase. Tanto o ATP coma o NADPH utilízanse no ciclo de Calvin da fase escura para fixar o dióxido de carbono en azucres triosas.
En bacterias
[editar | editar a fonte]Clasificación
[editar | editar a fonte]- Véxase tamén: Familia da proteína do centro de reacción fotosintético.
Recoñécense dous tipos de centros de reacción, chamdaos tipo I e tipo II. O de tipo I, atopado en bacterias verdes do xofre, heliobacterias e no fotosistema I de plantas e cianobacterias usa grupos ferrosulfurados como aceptores de electróns. O de tipo II, atopado en Chloroflexus, bacterias púrpuras e no fotosistema II de plantas e cianobacterias, usa quinonas. Os membros dentro de cada clase non só comparten un antepasado común, senón que as dúas clases tamén parecen relacionadas por teren unha estrutura común.[2][3] Esta sección trata do sistema de tipo II atopado en bacterias púrpuras.
Estrutura
[editar | editar a fonte]
O centro de reacción fotosintético bacteriano foi un importante modelo para entender a estrutura e química do proceso biolóxico de captura de enerxía da luz. Na década de 1960 Roderick Clayton foi o primeiro en purificar o compleo do centro de reacción das bacterias púrpuras. Porén, a primeira estrutura cristalina (imaxe superior á dereita) foi determinada en 1984 por Hartmut Michel, Johann Deisenhofer e Robert Huber,[4] polo cal compartiron o premio Nobel de Química en 1988.[5] Isto foi tamén significativo por ser a primeira estrutura cristalina en 3D obtida dun complexo proteico de membrana.
Atopáronse catro subunidades que son importantes para o funcionamento do centro de reacción fotosintético. As subunidades L e M, mostrados en azul e púrpura na imaxe da estrutura (Figura 1), ambas abranguen a bicapa lipídica da membrana plasmática. Son estruturalmente similares entre si, ambas teñen 5 hélices alfa transmembrana.[6] Están asociadas coas subunidades L e M catro moléculas de bacterioclorofilas b (BChl-b), dúas moléculas de bacteriofeofitina b (BPh), dúas quinonas (QA e QB), e un ión ferroso. A subunidade H, mostrada en cor dourada, sitúase no lado citoplasmático da membrana plasmática. Unha subunidade de citocromo, que non se mostra aquí, contén catro hemos tipo c e está situada na superficie periplásmica (externa) da membrana. Esta última subunidade non é un motivo estrutural xeral nas bacterias fotosintéticas. As subunidades L e M únense aos cofactores funcionais e que interaccionan coa luz, mostrados aquí en verde.
Os centros de reacción de diferentes especies bacterianas poden conter cromóforos de bacterioclorofilas lixeiramente alterados e bacteriofeofitina como cofactores funcionais. Estas alteracións causan cambios na cor da luz que poden absorber. O centro de reacción contén dous pigmentos que serven para recoller e transferir a enerxía da absorción de fotóns: BChl e Bph. BChl apenas lembra a molécula de clorofila das plantas verdes, pero, debido a diferenzas estruturais menores, a lonxitude de onda do seu pico de absorción desprázase ao infravermello, con lonxitudes de onda de ata 1000 nm. A Bph ten a mesma estrutura que as BChl, pero o ión magnesio central é substituído por dous protóns. Esta alteración causa tanto un cambio no máximo de absorbancia coma unha diminución do potencial redox.
Mecanismo
[editar | editar a fonte]O proceso empeza cando as dúas moléculas de BChl do lado periplásmico da membrana absorben luz. Ese par de moléculas de clorofila, a miúdo chamadas o "par especial", absorben fotóns a 870 nm ou 960 nm, dependendo da especie e, así, chámase P870 (en Rhodobacter sphaeroides) ou P960 (en Blastochloris viridis), onde P significa "pigmento"). Unha vez que P absorbe un fotón, execta un electrón, que se transfire a través doutra molécula de Bchl á BPh na subunidade L. Esta separación de cargas inicial rende unha carga prositiva en P e outra negativa en BPh. Este proceso ten lugar en 10 picosegundos (10−11 segundos).[1]
As cargas en P+ e BPh− poderían sufrir recombinación de cargas neste estado, o cal desperdiciaría a enerxía e converteríaa en calor. Varios factores da estrutura do centro de reacción serven para impedilo. Primeiro, a transferencia dun electrón do BPh− ao P960+ é relativamente lenta comparada con outras dúas reaccións redox no centro de reacción. As reaccións máis rápidas implican a transferencia dun electrón de BPh− (o BPh− é oxidado a BPh) á quinona aceptora de electróns (QA), e a transferencia dun electrón ao P960+ (o P960+ é reducido a P960) desde un hemo da subunidade de citocromo sobre o centro de reacción.
O electrón de alta enerxía que se encontra na molécula de quinona QA esteitamente unida transfírese a unha molécula de quinona QB intercambiable. Esta molécula está debilmente asociada á proteína e é bastante fácil de separar dela. Cómpren dous electróns para reducir completamente QB a QH2, tomando dous protóns do citoplasma no proceso. A quinona reducida QH2 difunde pola membrana cara a outro complexo proteico (complexo do citocromo bc1), onde é oxidada. No proceso o poder redutor da QH2 é utilizado para bombear protóns a través da membrana ao espazo periplásmico. Os electróns dun complexo do citocromo bc1 son despois transferidos a través dun citocromo c soluble intermediario, chamado citocromo c2, no periplasma á subunidade citocromo.
En cianobacterias e plantas
[editar | editar a fonte]As cianobacterias, que son os precursores dos cloroplastos das plantas verdes, teñen ambos os fotosistemas con ambos os tipos de centros de reacción. Combinar os dous sistemas permite a produción de oxíxeno.
Fotosíntese oxixénica
[editar | editar a fonte]En 1772, o químico Joseph Priestley levou a cabo unha serie de experimentos relacionados cos gases implicados na respiración e combustión. No seu primeiro experimento, acendeu unha candea e situouna dentro dun frasco dado volta. Despois dun curto período de tempo, a candea apagouse. Levou a cabo un experimento similar cun rato nun espazo confinado cunha candea ardendo. Atopou que o rato morría pouco tempo despois de que a candea se extinguise. Porén, podía revivificar o aire viciado situando plantas verdes na área e expoñendoas á luz. As observacións de Priestley foron algúns dos primeiros experimentos que demostraban a actividade dun centro de reacción fotosintético.
En 1779, Jan Ingenhousz levou a cabo máis de 500 experimentos durante 4 meses nun intento de comprender que estaba ocorrendo. Escribiu sobre os seus descubrimentos nun libro titulado Experimentos sobre Vexetais. Ingenhousz colleu plantas verdes e mergullounas en auga nun tanque transparente. Obsevou que ascendían desde a superficie da follas da planta moitas burbullas cando as plantas se expoñían á luz. Ingenhousz recolleu o gas desprendido pola planta e realizou varias probas intentando determinar que gas era. Probou que era oxíxeno ou, como Joseph Priestley lle chamaba, 'aire desfloxisticado'.
En 1932, Robert Emerson e o seu estudante William Arnold, usou unha técnica de flashes repetitivos para medir con precisión pequenas cantidades de oxíxeno producidos grazas á clorofila na alga Chlorella. Os seus experimentos probaron a existencia dunha unidade fotosintética. Gaffron e Wohl interpretaron despois o experimento e decatáronse de que a luz absorbida pola unidade fotosintética era transferida.[7] Esta reacción ocorre no centro de reacción do fotosistema II e ten lugar en cianobcterias, algas e plantas verdes.[8]
Fotosistema II
[editar | editar a fonte]
O fotosistema II é o fotosistema que xera os dous electróns que finalmente reducirán o NADP+ na ferredoxina-NADP-redutase. O fotosistema II está presente nas membranas dos tilacoides do interior dos cloroplastos, o sitio onde ten lugar a fotosíntese nas plantas verdes.[9] A estrutura do fotosistema II é moi similar ao centro de reacción bacteriano e teorízase que comparten un devanceiro común.
O núcleo central do fotosistema II consta de dúas subunidades denominadas D1 e D2. Estas dúas subunidades son similares ás subunidades L e M do centro de reacción bacteriano. O fotosistema II difire do centro de reacción bacteriano en que ten moitas subinidades adicionais que se unen a clorofilas adicionais para incrementar a eficacia. A reacción global catalizada polo fotosistema II é:
- 2Q + 2H2O + hν → O2 + 2QH2
Q representa a forma oxidada da plastoquinona mentres que QH2 representa a súa forma reducida. Este proceso da quinona reducida é comparable á que ten lugar no centro de reacción bacteriano. O fotosistema II obtén electróns oxidando auga nun proceso chamado fotólise. O oxíxeno molecular é un subproduto deste proceso e é esta reacción a que subministra oxíxeno á atmosfera. O feito de que o oxíxeno desprendido polas plantas verdes se orixina da auga deduciuno primeiro o bioquímico Martin David Kamen. Kamen utilizou un isótopo estable do oxíxeno, 18O, para trazar a ruta do oxíxeno desde a auga ao oxíxeo molecular gasoso. Esta reacción é catalizada por un centro reactivo do fotosistema II que cotén catro ións manganeso.
A reacción empeza coa excitación dun par de moléculas de clorofila de maneira similar ao centro de reacción bacteriano. Debido á presenza da clorofila a, a diferenza da bacterioclorofila, o fotosistema II absorbe a luz nunha lonxitude de onda curta. O par de moléculas de clorofila no centro de reacción adoitan denominarse P680.[1] Cando se absorbeu o fotón, o electrón de alta enerxía resultante transfírese a unha molécula de feofitina próxima. Este composto está á dereita do par do diagrama 1 e está coloreado de vermello. O electrón viaxa da molécula de feofitina a través de dúas moléculas de plastoquinona, a primeira estreitamente unida, a segunda laxamente unida. A molécula fortemente unida móstrase sobre a molécula de feofitina e está coloreada de azul. A molécula debilmente unida está á esquerda desta e está tamén coloreada de azul. Este fluxo de electróns é similar ao do centro de reacción bacteriano. Cómpren dous electróns para reducir completamente a molécula de plastoquinona debilmente unida a QH2 así como a captación de dous protóns.
A diferenza entre o fotosistema II e o centro de reacción bacteriano é a fonte de electróns que neutraliza o par de moléculas de clorofila a. No centro de reacción bacteriano, o electrón obtense dun composto hemo reducido dunha subunidade citocromo ou da proteína citocromo c soluble en auga.
Cada vez que o P680 absorbe un fotón, solta un electrón cara á feofitina, adquirindo carga positiva. Despois desta separación de cargas fotoinducida, o P680+ é un oxidante moi forte de alta enerxía. Pasa a súa enerxía a moléculas de auga que están unidas ao centro de manganeso directamente baixo o par e extrae un electrón deles. Ese centro, debaixo e á esquerda do par no diagrama, contén catro ións manganeso, un ión calcio, un ión cloruro e un residuo de tirosina. O manganeso é axeitado para estas reaccións porque pode existir en catro estados de oxidación: Mn2+, Mn3+, Mn4+ e Mn5+. O manganeso tamén forma fotes enlaces con moléculas que conteñen oxíxeno, como a auga. O proceso de oxidar dúas moléculas de auga para formar unha molécula de oxíxeno require catro electróns. As moléeculas de auga que se oxidan no centro de manganeso son a fonte de electróns que reduce as dúas moléculas de Q a QH2. Polo momento, este centro catalítico que descompón a auga non foi reproducido por ningún catalizador feito polo home.
Fotosistema I
[editar | editar a fonte]Unha vez que o electrón abandonou o fotosistema II transfírese a un complexo do citocromo b6f e despois a plastocianina, unha proteína de cobre azul e transportadora de electróns. O complexo da plastocianina acarrexa o electrón que neutralizará o par no seguinte centro de reacción, o fotosistema I.
Igual que no fotosistema II e o centro de reacción bacteriano, un par de moléculas de clorofila a inicia a separación de cargas fotoinducida. Este par denomínase P700, onde 700 fai referencia á lonxitude de onda á cal as moléculas de clorofila teñen o máximo de absorción de luz. O P700 está situado no centro da proteína. Unha vez que se iniciou a separación de cargas fotoinducida, o electrón viaxa por unha ruta pasando pola molécula de clorofila α situada directamente sobre o P700, por unha molécula de quinona situada directamente sobre esa, por tres grupos 4Fe-4S, e finalmente chega a un complexo de ferredoxina intercambiable.[10] A ferredoxina é unha proteína soluble que contén un grupo 2Fe-2S coordinado por catro residuos de cisteína. A carga positiva no P700+ de alta enerxía é neutralizada pola transferencia dun electrón desde a plastocianina, que recibe enerxía finalmente utilizada para converter a QH2 de novo a Q. Así, a reacción global catalizado polo fotosistema I é:
- Pc(Cu+) + Fd[ox] + hν → Pc(Cu2+) + Fd[red]
A cooperación entre os fotosistemas I e II crea un fluxo dun electrón e un protón desde a H2O ao NADP+, producindo o NADPH que se necesita para a síntese de glicosa. Esta ruta é o chamado 'esquema Z' porque o diagrama redox desde a H2O ao NADP+ a través do P680 e P700 lembra a forma da letra Z.[11]
Notas
[editar | editar a fonte]- ↑ 1,0 1,1 1,2 Berg JM, Tymoczko JL, Stryer L (2002). "Chapter 19: The Light Reactions of Photosynthesis". Biochemistry (5th ed.). Nova York: WH Freeman.
- ↑ Sadekar, S; Raymond, J; Blankenship, RE (novembro de 2006). "Conservation of distantly related membrane proteins: photosynthetic reaction centers share a common structural core.". Molecular Biology and Evolution 23 (11): 2001–7. PMID 16887904. doi:10.1093/molbev/msl079.
- ↑ Orf GS, Gisriel C, Redding KE (outubro de 2018). "Evolution of photosynthetic reaction centers: insights from the structure of the heliobacterial reaction center". Photosynthesis Research 138 (1): 11–37. OSTI 1494566. PMID 29603081. doi:10.1007/s11120-018-0503-2.
- ↑ Deisenhofer J, Epp O, Miki K, Huber R, Michel H (decembro de 1984). "X-ray structure analysis of a membrane protein complex. Electron density map at 3 A resolution and a model of the chromophores of the photosynthetic reaction center from Rhodopseudomonas viridis". Journal of Molecular Biology 180 (2): 385–98. PMID 6392571. doi:10.1016/S0022-2836(84)80011-X.
- ↑ "The Nobel Prize in Chemistry 1988". NobelPrize.org.
- ↑ Photosynthetic reaction centers of purple bacteria Arquivado 2006-05-14 en Wayback Machine. (2 de febreiro de 1999). Consultado o 28 de febreiro de 2010.
- ↑ Govindjee R (2000). "Chapter 1: Milestones in Photosynthesis". En Yunus M, Pathre U, Mohanty P. Probing photosynthesis : mechanisms, regulation, and adaptation. Londres: Taylor & Francis. ISBN 978-0-7484-0821-4.
- ↑ Kaiser, Gary E. (24 de febreiro de 2003). "Oxygenic photosynthesis: Bacterial growth and microbial metabolism". Arquivado dende o orixinal o 4 de maio de 2006.
- ↑ "The chloroplast". Ultranet Biology. Arquivado dende o orixinal o 3 de agosto de 2003.
- ↑ Jagannathan, Bharat; Golbeck, John (2009). "Photosynthesis: microbial". En Schaechter, Moselio. Encyclopedia of Microbiology (3rd ed.). pp. 325–341. ISBN 978-0-12-373944-5. doi:10.1016/B978-012373944-5.00352-7.
- ↑ Govindjee, Rajni. "The Z-Scheme Diagram of Photosynthesis". University of Illinois at Urbana-Champaign.
Véxase tamén
[editar | editar a fonte]Outros artigos
[editar | editar a fonte]- Complexo captador de luz
- Fotosíntese
- Fotosistema
- Ficobilisoma
- Familia da proteína do centro de reacción fotosintético
Ligazóns externas
[editar | editar a fonte]- Orr L, Govindjee R (2013). "Photosynthesis Web Resources". Photosynthesis Research (University of Illinois at Urbana-Champaign) 115 (2–3): 179–214. PMID 23708976. doi:10.1007/s11120-013-9840-3.
